The effect of point mutations within the N-terminal domain of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein on virus core assembly and infectivity

0313431 - ÚOCHB 2009 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Wildová, Marcela - Hadravová, Romana - Štokrová, Jitka - Křížová, Ivana - Ruml, Tomáš - Hunter, E. - Pichová, Iva - Rumlová, Michaela
The effect of point mutations within the N-terminal domain of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein on virus core assembly and infectivity.
[Vliv bodových mutací N-koncové domény kapsidového proteinu z Mason-Pfizerova opičího viru na skládání virového core a infektivitu.]
Virology. Roč. 380, č. 1 (2008), s. 157-163. ISSN 0042-6822. E-ISSN 1089-862X
Grant CEP: GA MŠMT 1M0508; GA ČR GESCO/06/E001; GA AV ČR KAN200200651
Grant ostatní: GA MŠk(CZ) 1M0520
Program: 1M
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40550506
Klíčová slova: caspid protein * assembly * M-PMV
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 3.539, rok: 2008

Retroviral capsid protein (CA) mediates interactions driving the assembly of both immature and mature virions. To investigate the role of Pro1 and its interacting Asp in M-PMV core assembly and infectivity, P1A, P1Y, D50A, T54A and D57A mutations were introduced into CA. The P1A and D57A mutations blocked Gag processing and the virus exhibited aberrant cores and were noninfectious. These data indicate that the Asp50-Asp57 region plays an important role in stabilization of the beta-hairpin.

Retrovirový kapsidový protein (CA) zprostředkovává interakce vedoucí ke skládání jak nezralé, tak zralé virové částice. Pro studium role Pro1 a s ním interagujících Asp zbytků v CA M-PMV při skládání zralého core, byly do sekvence CA zavedeny bodové mutace P1A, P1Y, D50A, T54A a D57A. Mutace P1A a D57A blokovaly štěpení polyproteinu Gag, virové částice měly poškozená core a byly neinfekční. Tato data naznačují, že oblast CA, zahrnující Asp50-Asp57 hraje důležitou roli ve stabilizaci beta-smyčky .
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0164253