The enzyme kinetics of the NADP-malic enzyme from tobacco leaves

0305110 - ÚEB 2008 RIV CZ eng J - Článek v odborném periodiku
Ryšlavá, H. - Doubnerová, V. - Müller, Karel - Baťková, Petra - Schnablová, Renáta - Liberda, J. - Synková, Helena - Čeřovská, Noemi
The enzyme kinetics of the NADP-malic enzyme from tobacco leaves.
[Enzymová kinetika NADP-jablečného enzymu z listů tabáku.]
Collection of Czechoslovak Chemical Communications. Roč. 72, č. 10 (2007), s. 1420-1434. ISSN 0010-0765
Grant CEP: GA ČR GA206/03/0310
Grant ostatní: Grantová agentura Univerzity Karlovy(CZ) 428/2004/B-Ch/PrF
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50380511
Zdroj financování: V - jiné veřejné zdroje ; V - jiné veřejné zdroje
Klíčová slova: oxidoreductases * enzyme kinetics * NADP-malic enzyme * divalent metal ions * Nicotiana tabacum L.
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 0.879, rok: 2007

The enzyme characteristics of NADP-malic enzyme isolated from tobacco was studied. The enzyme pH optimum was found at pH 7.1-7.4. The value of apparent Michaelis constant to substrates was evaluated in the presence of divalent metal ions. The dependence of the reaction rate on concentration of Mg2+ indicates the presence of more than one binding site. The sigmoidal dependence of the reaction rate on Mn2+ concentration and the value of Hill coefficient 7.5 indicate the positive cooperativity of the reaction kinetics in the presence of the ions.

Byly studovány charakteristiky NADP- jablečného enzymu izolovaného z listů tabáku. Optimální pH u tohoto enzymu bylo stanoveno na pH 7,1-7,4. Hodnota Michaelisovy konstanty byla stanovena v přítomnosti dvojmocných iontů různých kovů. Závislost rychlosti reakce na koncentraci Mg2+ indikuje přítomnost více než jednoho vazebného místa pro tento kov. Sigmoidální závislost reakční rychlosti na koncentraci Mn2+ a hodnota Hillova koeficientu 7,5 indikují positivní kooperativitu reakční kinetiky v přítomnosti iontů.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0158505