Distribution of Can1p into stable domains reflects lateral protein segregation within the plasma membrane of living S. cerevisiae cells

0108090 - MBU-M 20040295 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Malínská, K. - Malínský, J. - Opekarová, Miroslava - Tanner, W.
Distribution of Can1p into stable domains reflects lateral protein segregation within the plasma membrane of living S. cerevisiae cells.
[Distribuce Can1p do stabilních domén odráží laterální segregaci proteinů v plasmatické mebráně živých buněk S. cerevisiae.]
Journal of Cell Science. Roč. 117, č. 25 (2004), s. 6031-6041. ISSN 0021-9533. E-ISSN 1477-9137
Grant CEP: GA ČR GA304/03/1121; GA ČR GA204/02/1434
Grant ostatní: Deutsche Forschungsgemeinschaft(XX) DFG/SP1108; Fonds der Chemischen Industrie(XX) -
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z5020903
Klíčová slova: lipid rafts * can1 * fur4
Kód oboru RIV: EE - Mikrobiologie, virologie
Impakt faktor: 6.910, rok: 2004

In this study, the long-term stability of the lipid-raft-based subdomains within the plasma membrane containing either Pma1p or Can1p was investigated. Experiments with latrunculin A and nocodazole ruled out the involvement of cytoskeletal components in the stabilization of the subdomains. Also a putative role of the cell wall was excluded. Inner dynamics of the membrane subdomains was documented by FRAP experiments. We show that Fur4p (another H+ symporter) and Sur7p (a protein of unknown function) occupy the Can1p subdomain.

V této práci jsme se zaměřili na studium časové stability subdomén plazmatické membrány, jejichž základem jsou lipidické rafty a které obsahují buď Pma1p, nebo Can1p. Pokusy s latrunkulinem A a nokodazolem vyloučily účast cytoskeletálních komponent na stabilizaci subdomén. Také jsme vyloučili úlohu buněčné stěny. Vnitřní dynamika membránových subdomén byla zdokumentována pomocí FRAP experimentů. Identifikovali jsme další proteiny Can1p subdomény - Fur4p (další H+symporter) a Sur7p (protein neznámé funkce).
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0015229