Počet záznamů: 1
Third Acivity of Bordetella Adenylate Cyclase (AC) Toxin-Hemolysin
- 1.0089187 - MBÚ 2008 RIV SIGLE US eng J - Článek v odborném periodiku
Fišer, Radovan - Mašín, Jiří - Basler, Marek - Krůšek, Jan - Špuláková, V. - Konopásek, Ivo - Šebo, Peter
Third Acivity of Bordetella Adenylate Cyclase (AC) Toxin-Hemolysin.
[Třetí aktivita adenylát cyklázového toxinu-hemolyzinu z Bordetelly .Translokace AC domény přes membránu způsobuje vstup vápníku do CD11b+ monocytů nezávisle na katalytické a hemolytické aktivitě toxinu.]
Journal of Biological Chemistry. Roč. 282, č. 5 (2007), s. 2808-2820. ISSN 0021-9258. E-ISSN 1083-351X
Grant CEP: GA MŠMT 1M0506; GA AV ČR IAA5020406
Grant ostatní: XE(XE) LSHB-CT-2003-503582; Univerzita Karlova(CZ) 146/2005/B-BIO
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50200510; CEZ:AV0Z50110509
Zdroj financování: R - rámcový projekt EK ; V - jiné veřejné zdroje
Klíčová slova: bordetella * adenylate cyclase toxin * enzymatic aktivity
Kód oboru RIV: EE - Mikrobiologie, virologie
Impakt faktor: 5.581, rok: 2007
We report that adenylate cyclase toxin from bacterium Bordetella pertussis causes elevation of [Ca2+]i in CD11b+ J774A.1 monocytic cells by a novel mechanism that is independent of its enzymatic or pore-forming activities and which requires structural integrity and membrane translocation of the AC domain polypeptide as such
Ukázali jsme, že adenylát cyklázový toxin způsobuje zvýšení hladiny vápenatých iontů v J774A.1 makrofázích pomocí nového mechanizmu, který je nezávislý na enzymatické a kanálotvorné aktivitě toxinu. Tento mechanizmus naopak vyžaduje strukturní integritu a translokaci adenylát cyklázové domény toxinu
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0150481
Počet záznamů: 1