Počet záznamů: 1
Degradation of cellulose and hemicelluloses by the brown rot fungus Piptoporus betulinus –production of extracellular enzymes and characterization of the major cellulases
- 1.0047843 - MBÚ 2007 RIV SIGLE GB eng J - Článek v odborném periodiku
Valášková, Vendula - Baldrian, Petr
Degradation of cellulose and hemicelluloses by the brown rot fungus Piptoporus betulinus –production of extracellular enzymes and characterization of the major cellulases.
[Degradace celulózy a hemicelulóz houbou hnědé hniloby Piptoporus betulinus – produkce extracelulárních enzymů a charakterizace hlavních celuláz.]
Microbiology. Roč. 152, - (2006), s. 3613-3622. ISSN 0026-2617. E-ISSN 1608-3237
Grant CEP: GA ČR(CZ) GP204/02/P100
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50200510
Klíčová slova: degradation * piptoporus betulinus * cellulases
Kód oboru RIV: EE - Mikrobiologie, virologie
Impakt faktor: 0.543, rok: 2006
Piptoporus betulinus is a common wood-rotting fungus parasitic for birch (Betula sp.). It is able to cause fast mass loss of birch wood or other lignocellulose substrate. When grown on wheat straw, P. betulinus caused 65% loss of dry mass within 98 days and it produced endo-1,4-Beta-glucanase, endo-1,4-Beta-xylanase, endo-1,4-Beta-mannanase, 1,4-Beta-glucosidase, 1,4-Beta-xylosidase, 1,4-Beta-mannosidase and cellobiohydrolase activities. The fungus was not able to efficiently degrade crystalline cellulose. The major glycosyl hydrolases, endoglucanase EG1 and Beta-glucosidase BG1, were purified
Piptoporus betulinus je běžná dřevokazná houba parazitující na bříze (Betula sp.). Je schopna působit rychlý rozklad březového dřeva nebo jiného lignocelulózního substrátu. Při růstu na pšeničné slámě rozložil P. betulinus 65% hmotnosti během 98 dní a produkoval aktivity endo-1,4-Beta-glukanázy, endo-1,4-Beta-xylanázy, endo-1,4-Beta-mannanázy, 1,4-Beta-glukosidázy, 1,4-Beta-xylosidázy, 1,4-Beta-mannosidázy a celobiohydrolázy. Houba nebyla schopna efektivně rozkládat krystalickou celulózu. Hlavní hydrolázy, endoglukanáza EG1 a Beta-glukosidáza BG1, byly purifikovány
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0138631
Počet záznamů: 1