Neither Aurora B Activity nor Histone H3 Phosphorylation is Essential for Chromosome Condensation During Meiotic Maturation of Porcine Oocytes

0040831 - ÚŽFG 2007 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Jelínková, Lucie - Kubelka, Michal
Neither Aurora B Activity nor Histone H3 Phosphorylation is Essential for Chromosome Condensation During Meiotic Maturation of Porcine Oocytes.
[Pro kondenzaci chromosomů během meotického zrání prasečích oocytů není nezbytná ani aktivita Aurory B ani fosforylace histonu H3.]
Biology of Reproduction. Roč. 74, 5 (2006), s. 905-912. ISSN 0006-3363. E-ISSN 1529-7268
Grant CEP: GA ČR GA204/03/0816
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50450515
Klíčová slova: gamete biology * kinases * meiosis
Kód oboru RIV: EB - Genetika a molekulární biologie
Impakt faktor: 3.498, rok: 2006

Aurora-B kinase is a chromosomal passenger protein that is essential for a number of processes during mitosis. Its activity is regulated by association with two other passenger proteins, INCENP and Survivin, and by phosphorylation on Thr 232. In this study, we have examined expression and phosphorylation (Thr-232) of Aurora B kinase during meiotic maturation of pig oocytes in correlation with histone H3 phosphorylation and chromosome condensation. We show that histone H3 phosphorylation on Ser-10, but not on Ser-28, correlates with progressive chromosome condensation during oocyte maturation; Ser-10 phosphorylation starts around the time of the breakdown of the nuclear envelope, with the maximal activity in metaphase I, while Ser-28 phosphorylation does not significantly change in maturing oocytes. Treatment of oocytes with 50 mM Butyrolactone I (BL-I), an inhibitor of cyclin-dependent kinases, or cycloheximide (10mg/ml), inhibitor of proteosynthesis, results in a block of oocytes in the germinal vesicle (GV) stage, when nuclear membrane remains intact, however, condensed chromosome fibers or highly condensed chromosome bivalents can be seen in the nucleoplasm of BL-I- or cycloheximide-treated oocytes, respectively. In such treated oocytes no or only a very weak activity of Aurora B kinase, as well as phosphorylation of histone H3 on Ser-10 can be detected after 27 hrs of treatment, whereas phosphorylation on Ser-28 is not influenced. These results suggest that Aurora B kinase activity and Ser-10 phosphorylation of histone H3 are not required for chromosome condensation in pig oocytes, and might be rather required for further processing of chromosomes during meiosis.

Aurora B kináza je tzv. chromosomální „passenger“ protein, který je nezbytný pro řadu procesů probíhajíchích během mitózy. Jeho aktivita je regulována spojením s dalšími „passenger“ proteiny, INCENP a Survivin, a jeho fosforylací na Thr-232. V této práci, byla studována exprese a fosforylace (Thr-232) Aurory B kinázy během meiotického zrání prasečích oocytů spolu s fosforylací histonu H3 a v korelaci s kondenzací chromosomů. Ukázalo se, že fosforylace histonu H3 na Ser-10, ale ne na Ser-28, koreluje s postupnou kondenzací chromosomů během zrání oocytů; fosforylace na Ser 10 začíná v okolí doby rozpadu jaderné membrány, s maximální aktivitou v metafázi I, zatímco fosforylace na Ser-28 se během zrání oocytů výrazně nemění. Po ošetření oocytů 50 mM Butyrolactonem I (BL-I), inhibitor cyklin dependentních kináz, či cykloheximidem ( 10mg/ml) – inhibitor proteosyntézy, dochází k zastavení oocytu ve fázi tzv. zárodečného váčku (germinal vesicle – GV), ve které zůstává neporušena jaderná membrána, nicméně v případě BL-I jsou v nukleoplasmě patrná chromatinová vlákna, po účinku CHX až vysoce zkondenzované chromosomální bivalenty. V takto ošetřených oocytech poklesla či nebyla téměř detekována aktivita Aurora B kinázy stejně tak i fosforylace histonu H3 na Ser-10, zatímco fosforylace histonu H3 na Ser-28 nebyla ovlivněna. Tyto výsledky ukazují, že aktivita Aurory B kinázy a fosforylace histonu H3 na Ser-10 nejsou nutné pro kondenzaci chromosomů v prasečích oocytech, a uplatňují se pravděpodobně při další reorganizaci chromosomů během meiozy.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0134467