Počet záznamů: 1
Oligomeric Architecture of Mouse Activating Nkrp1 Receptors on Living Cells
- 1.
SYSNO ASEP 0505686 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Oligomeric Architecture of Mouse Activating Nkrp1 Receptors on Living Cells Tvůrce(i) Adámková, Ljubina (MBU-M)
Kvíčalová, Zuzana (UFCH-W)
Rozbeský, Daniel (MBU-M)
Kukačka, Zdeněk (MBU-M) RID, ORCID
Adámek, David (MBU-M)
Cebecauer, Marek (UFCH-W) RID, ORCID, SAI
Novák, Petr (MBU-M) RID, ORCIDČíslo článku 1884 Zdroj.dok. International Journal of Molecular Sciences. - : MDPI
Roč. 20, č. 8 (2019)Poč.str. 24 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. CH - Švýcarsko Klíč. slova Nkrp1 ; dimerization ; Forster resonance energy transfer Vědní obor RIV CE - Biochemie Obor OECD Biochemistry and molecular biology Vědní obor RIV – spolupráce Ústav fyzikální chemie J.Heyrovského - Fyzikální chemie a teoretická chemie CEP GA16-24309S GA ČR - Grantová agentura ČR LH15010 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LD15089 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LQ1604 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ED1.1.00/02.0109 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Výzkumná infrastruktura CIISB - 90043 - Masarykova univerzita Způsob publikování Open access Institucionální podpora MBU-M - RVO:61388971 ; UFCH-W - RVO:61388955 UT WOS 000467648700082 EID SCOPUS 85065116228 DOI 10.3390/ijms20081884 Anotace Mouse activating Nkrp1 proteins are commonly described as type II transmembrane receptors with disulfide-linked homodimeric structure. Their function and the manner in which Nkrp1 proteins of mouse strain (C57BL/6) oligomerize are still poorly understood. To assess the oligomerization state of Nkrp1 proteins, mouse activating EGFP-Nkrp1s were expressed in mammalian lymphoid cells and their oligomerization evaluated by Forster resonance energy transfer (FRET). Alternatively, Nkrp1s oligomers were detected by Western blotting to specify the ratio between monomeric and dimeric forms. We also performed structural characterization of recombinant ectodomains of activating Nkrp1 receptors. Nkrp1 isoforms c1, c2 and f were expressed prevalently as homodimers, whereas the Nkrp1a displays larger proportion of monomers on the cell surface. Cysteine-to-serine mutants revealed the importance of all stalk cysteines for protein dimerization in living cells with a major influence of cysteine at position 74 in two Nkrp1 protein isoforms. Our results represent a new insight into the oligomerization of Nkrp1 receptors on lymphoid cells, which will help to determine their function. Pracoviště Mikrobiologický ústav Kontakt Eliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231 Rok sběru 2020 Elektronická adresa https://www.mdpi.com/1422-0067/20/8/1884
Počet záznamů: 1