Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution

0330761 - ÚMCH 2010 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
Ortore, M. G. - Spinozzi, F. - Mariani, P. - Paciaroni, A. - Barbosa, L. R. S. - Amenitsch, H. - Steinhart, Miloš - Ollivier, J. - Russo, D.
Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution.
[Spojení struktury a dynamiky: nedenaturizující vliv vysokého tlaku na lysozym v roztoku.]
Journal of the Royal Society Interface. Roč. 6, Suppl. 5 (2009), s. 619-634. ISSN 1742-5689. E-ISSN 1742-5662
Grant CEP: GA ČR GESON/06/E005
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40500505
Klíčová slova: lysozyme * structure * dynamics
Kód oboru RIV: CD - Makromolekulární chemie
Impakt faktor: 4.241, rok: 2009

Small-angle X-ray scattering (SAXS) and elastic and quasi-elastic neutron scattering techniques were used to investigate the high-pressure-induced changes on interactions, the low-resolution structure and the dynamics of lysozyme in solution. SAXS data, analysed using a global-fit procedure based on a new approach for hydrated protein form factor description, indicate that lysozyme completely maintains its globular structure up to 1500 bar. Significant modifications however occur in the protein-protein interaction potential at approximately 600-1000 bar.

Techniky maloúhlového rozptylu RTG paprsků (SAXS) a elastického a kvazielestického rozptylu neutronů byly využity ke studiu změn interakcí, struktury (v malém rozlišení) a dynamiky lysozymu v roztoku, vyvolaných působením vysokého tlaku. Měření SAXS, která byla vyhodnocována pomocí globální vypřesňovací metody založené na novém přístupu popisu proteinu pomocí hydratovaného form-faktoru, ukazují, že lysozym si zcela zachovává svou globulární strukturu až do 1500 bar. V oblasti 600 - 1000 bar však dochází k významným změnám protein-proteinového interakčního potenciálu.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0176473