Počet záznamů: 1

Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution

  1. 1.
    0330761 - UMCH-V 2010 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
    Ortore, M. G. - Spinozzi, F. - Mariani, P. - Paciaroni, A. - Barbosa, L. R. S. - Amenitsch, H. - Steinhart, Miloš - Ollivier, J. - Russo, D.
    Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution.
    [Spojení struktury a dynamiky: nedenaturizující vliv vysokého tlaku na lysozym v roztoku.]
    Journal of the Royal Society Interface. Roč. 6, Suppl. 5 (2009), s. 619-634 ISSN 1742-5689
    Grant CEP: GA ČR GESON/06/E005
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40500505
    Klíčová slova: lysozyme * structure * dynamics
    Kód oboru RIV: CD - Makromolekulární chemie
    Impakt faktor: 4.241, rok: 2009

    Small-angle X-ray scattering (SAXS) and elastic and quasi-elastic neutron scattering techniques were used to investigate the high-pressure-induced changes on interactions, the low-resolution structure and the dynamics of lysozyme in solution. SAXS data, analysed using a global-fit procedure based on a new approach for hydrated protein form factor description, indicate that lysozyme completely maintains its globular structure up to 1500 bar. Significant modifications however occur in the protein-protein interaction potential at approximately 600-1000 bar.

    Techniky maloúhlového rozptylu RTG paprsků (SAXS) a elastického a kvazielestického rozptylu neutronů byly využity ke studiu změn interakcí, struktury (v malém rozlišení) a dynamiky lysozymu v roztoku, vyvolaných působením vysokého tlaku. Měření SAXS, která byla vyhodnocována pomocí globální vypřesňovací metody založené na novém přístupu popisu proteinu pomocí hydratovaného form-faktoru, ukazují, že lysozym si zcela zachovává svou globulární strukturu až do 1500 bar. V oblasti 600 - 1000 bar však dochází k významným změnám protein-proteinového interakčního potenciálu.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0176473