Počet záznamů: 1

ATP and magnesium drive conformational changes of the Na+/K+-ATPase cytoplasmic headpiece

  1. 1.
    0327403 - FGU-C 2010 RIV NL eng J - Článek v odborném periodiku
    Gryčová, Lenka - Sklenovský, P. - Lánský, Zdeněk - Janovská, M. - Otyepka, M. - Amler, E. - Teisinger, Jan - Kubala, M.
    ATP and magnesium drive conformational changes of the Na+/K+-ATPase cytoplasmic headpiece.
    [ATP a magnézium ovlivňují konformační změny cytoplazmatické smyčky Na+/K+ ATPasy.]
    Biochimica Et Biophysica Acta-Biomembranes. Roč. 1788, č. 5 (2009), s. 1081-1091 ISSN 0005-2736
    Grant CEP: GA ČR(CZ) GA303/07/0915
    Grant ostatní: GA ČR(CZ) GA203/07/0564; GA ČR(CZ) GD522/08/H003; GA MŠk(CZ) LC512
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50110509
    Klíčová slova: Na+/K+ ATPase * tryptophan fluorescence * conformational changes
    Kód oboru RIV: BO - Biofyzika
    Impakt faktor: 3.998, rok: 2009

    Conformational changes of isolated H4–H5 cytoplasmic segment of the Na+/K+-ATPase induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation

    Sledování konformačních změn isolovaného H4–H5 cytoplazmatického segmentu Na+/K+-ATPasy v souvislosti s vazbou jednotlivých ligandů bylo provedeno s využitím fluorescenční spektroskopie a molekulárně dynamických simulací. Tyto experimenty ukázaly,že H4–H5 cytoplazmatický segment Na+/K+-ATPasy si ponechává schopnost zaujímat pozici detekovatelnou při otevřené a zavřené konformaci
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0174231