Počet záznamů: 1

Loss of dispersion energy changes the stability and folding/unfolding equilibrium of the Trp-Cage protein

  1. 1.
    0324791 - BTO-N 2009 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
    Černý, Jiří - Vondrášek, Jiří - Hobza, Pavel
    Loss of dispersion energy changes the stability and folding/unfolding equilibrium of the Trp-Cage protein.
    [Ztráta disperzní energie má vliv na stabilitu a nativní/denaturovaný rovnovážný stav Trp-Cage proteinu.]
    Journal of Physical Chemistry B. Roč. 113, č. 16 (2009), s. 5657-5660 ISSN 1520-6106
    Grant CEP: GA MŠk LC512; GA ČR GA203/06/1727
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40550506; CEZ:AV0Z50520701
    Klíčová slova: Trp-Cage protein * dispersion energy * protein folding
    Kód oboru RIV: CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    Impakt faktor: 3.471, rok: 2009

    The structure of proteins as well as their folding/unfolding equilibrium are commonly attributed to H-bonding and hydrophobic interactions. We have used the molecular dynamic simulations in an explicit water environment based on the standard empirical potential as well as more accurately (and thus also more reliably) on the QM/MM potential. The simulations where the dispersion term was suppressed have led to a substantial change of the tryptophan-cage protein structure (unfolded structure). This structure cannot fold without the dispersion energy term, whereas, if it is covered fully, the system finds its native structure relatively quickly.

    Struktura proteinů a rovnováha mezi denaturovaným a nativním stavem je obecně přičítána vodíkovým vazbám a hydrofobním interakcím. Metodou molekulové dynamiky v explicitním vodném prostředí a přesnější metodou založenou na QM/MM členění jsme ukázali, že potlačení disperzního členu vede k podstatné změně u struktury miniproteinu Trp-Cage. Tento protein nemůže in silico získat svůj 3D stav bez řádně etablovaného disperzního členu, což bylo potvrzeno plným sbalením proteinu po jeho zapnutí.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0005206