Počet záznamů: 1

The pi-helix formation between Asp(369) and Thr(375) as a key factor in E(1)-E(2) conformational change of Na(+)/K(+)-ATPase

  1. 1.
    0318424 - UEM-P 2010 RIV CZ eng J - Článek v odborném periodiku
    Tejral, Gracian - Koláčná, Lucie - Schoner, W. - Amler, Evžen
    The pi-helix formation between Asp(369) and Thr(375) as a key factor in E(1)-E(2) conformational change of Na(+)/K(+)-ATPase.
    [Vznik π-helixu mezi Asp369–Thr375 je klíčový pro E1-E2 konformační změnu Na+/K+-ATPázy.]
    Physiological Research. Roč. 58, č. 4 (2009), s. 583-589 ISSN 0862-8408
    Grant CEP: GA AV ČR(CZ) 1ET400110403; GA AV ČR IAA500390702; GA MŠk 2B06130; GA ČR GA202/09/1151
    Grant ostatní: EU BIOSCENT ID 214539; GA UK(CZ) 109708; GA UK(CZ) 122508
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50390512; CEZ:AV0Z50390703
    Klíčová slova: computer modeling * molecular dynamics simulations * molecular structure
    Kód oboru RIV: BO - Biofyzika
    Impakt faktor: 1.430, rok: 2009

    H4-H5-loop structure of Na+/K+-ATPase in E1 and E2 conformations was studied by molecular modeling. E1-E2 transition is connected with π-helix formation (Asp369–Thr375) and distance-shortening between the ATP binding and phosphorylation site by 1.22 nm.

    Struktura H4-H5-smyčky Na+/K+-ATPázy v E1 a E2 konformacích byla studována pomocí modelování. Přechod mezi E1-E2 je provázen formováním krátkého π-helixu (Asp369–Thr375) a zkrácením vzdálenosti mezi místem pro vazbu ATP a fosforylačním místem o 1,22 nm.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0167842