Search results

  1. 1.
    0480585 - ÚOCHB 2018 GB eng A - Abstract
    Boušová, Kristýna - Bednárová, Lucie - Teisinger, Jan - Vondrášek, Jiří
    Is the structure and function of fusion proteins dependent on order of their domains?
    FEBS Journal. Roč. 284, Suppl 1 (2017), s. 215. ISSN 1742-464X. E-ISSN 1742-4658.
    [FEBS Congress /42./ From Molecules to Cells and Back. 10.09.2017-14.09.2017, Jerusalem]
    Institutional support: RVO:61388963 ; RVO:67985823
    Keywords : protein domains * allosteric modulation
    Subject RIV: CE - Biochemistry
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0276331
     
     
  2. 2.
    0444286 - ÚOCHB 2016 CZ cze A - Abstract
    Jirků, Michaela - Boušová, Kristýna - Bumba, Ladislav - Vondrášek, Jiří - Bednárová, Lucie - Teisinger, Jan
    Charakterizace PIP2 vazebného místa na intracelulární N-koncové doméně TRPM1 receptoru.
    [Characterization of PIP2 bonding site on intracellular N-terminal region of TRPM1 receptor.]
    Czech Chemical Society Symposium Series. Roč. 13, č. 1 (2015), s. 15. ISSN 2336-7202.
    [Mezioborové setkání mladých biologů, biochemiků a chemiků /15./. 12.05.2015-15.5.2015, Milovy]
    R&D Projects: GA ČR(CZ) GAP301/10/1159; GA ČR(CZ) GAP207/11/0717
    Institutional support: RVO:61388963 ; RVO:67985823 ; RVO:61388971
    Keywords : TRPM1 * ion channel * PIP2
    Subject RIV: CE - Biochemistry
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0246993
     
     
  3. 3.
    0443521 - ÚOCHB 2016 CZ eng A - Abstract
    Boušová, Kristýna - Jirků, Michaela - Bumba, Ladislav - Vondrášek, Jiří - Bednárová, Lucie - Teisinger, Jan
    PIP2 and PIP3 interact with N-terminus region of TRPM4 channel.
    Materials Structure in Chemistry, Biology, Physics and Technology. Czech and Slovak Crystallographic Association. Roč. 22, č. 1 (2015), s. 32. ISSN 1211-5894.
    [Discussions in Structural Molecular Biology. Annual Meeting of the Czech Society for Structural Biology /13./. 19.03.2015-21.03.2015, Nové Hrady]
    R&D Projects: GA ČR(CZ) GAP301/10/1159; GA ČR(CZ) GAP207/11/0717
    Institutional support: RVO:61388963 ; RVO:67985823 ; RVO:61388971
    Keywords : TRPM4 * ion channel * phospholipids * structure * modeling
    Subject RIV: CE - Biochemistry
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0246312
     
     
  4. 4.
    0443486 - ÚOCHB 2016 CZ eng A - Abstract
    Jirků, Michaela - Boušová, Kristýna - Bumba, Ladislav - Vondrášek, Jiří - Bednárová, Lucie - Teisinger, Jan
    PIP2 interact with cytosolic N-terminal region of the melastatin channel TRPM1.
    Materials Structure in Chemistry, Biology, Physics and Technology. Czech and Slovak Crystallographic Association. Roč. 22, č. 1 (2015), s. 39-40. ISSN 1211-5894.
    [Discussions in Structural Molecular Biology. Annual Meeting of the Czech Society for Structural Biology /13./. 19.03.2015-21.03.2015, Nové Hrady]
    R&D Projects: GA ČR(CZ) GBP304/12/G069
    Institutional support: RVO:61388963 ; RVO:67985823 ; RVO:61388971
    Keywords : TRPM1 * ion channel * phospholipids * structure * modeling
    Subject RIV: CE - Biochemistry; ED - Physiology (FGU-C)
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0246296
     
     
  5. 5.
    0320514 - FGÚ 2009 US eng A - Abstract
    Gryčová, Lenka - Lánský, Zdeněk - Jelínková, Irena - Friedlová, Eliška - Bílý, Jan - Janoušková, Hana - Vlachová, Viktorie - Teisinger, Jan
    Molecular determinants of intracellular C-terminus of vanilloid receptor TRPV1/calmodulin interaction.
    [Charakterizace interakce intracelulárního C - konce vaniloidního receptoru TRPV1 a kalmodulinu.]
    Neuroscience 2008. Washington: Society for Neuroscience, 2008. ---.
    [Neuroscience 2008. 15.11.2008-19.11.2008, Washington]
    R&D Projects: GA AV ČR(CZ) IAA600110701; GA ČR(CZ) GA303/07/0915; GA MŠMT(CZ) LC554; GA ČR(CZ) GD305/03/H148
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : spo2 * TRPV1 * calmodulin * fluorescence anisotropy
    Subject RIV: BO - Biophysics
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0169371
     
     
  6. 6.
    0318302 - FGÚ 2009 GB eng A - Abstract
    Gryčová, Lenka - Lánský, Zdeněk - Friedlová, Eliška - Teisinger, Jan
    TRPV1 C-terminus multiple binding sites studies using fluorescence spectroscopy and molecular modeling.
    [Studium mnohočetných vazebných míst na C-konci TRPV1 receptoru s využitím fluorescenční spektroskopie a homologního modelování.]
    FEBS Journal. Roč. 275, Suppl.1 (2008), s. 450-450. ISSN 1742-464X. E-ISSN 1742-4658.
    [FEBS Congress /33./ and IUBMB Conference /11./. 28.06.2008-03.07.2008, Athens]
    R&D Projects: GA AV ČR(CZ) IAA600110701; GA ČR(CZ) GA303/07/0915; GA MŠMT(CZ) LC554
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : cpo1 * TRPV1 receptor * calmodulin * fluorescence spectroscopy
    Subject RIV: BO - Biophysics
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0167757
     
     
  7. 7.
    0318301 - FGÚ 2009 GB eng A - Abstract
    Friedlová, Eliška - Gryčová, Lenka - Lánský, Zdeněk - Šulc, Miroslav - Teisinger, Jan
    Identification of amino acid residues essential for binding of calmodulin in C-terminal region of TRPC6.
    [Určení významných aminokyselinových zbytků na C-konci TRPC6 pro vazbu kalmodulinu.]
    FEBS Journal. Roč. 275, Suppl.1 (2008), s. 217-217. ISSN 1742-464X. E-ISSN 1742-4658.
    [FEBS Congress /33./ and IUBMB Conference /11./. 28.06.2008-03.07.2008, Athens]
    R&D Projects: GA AV ČR(CZ) IAA600110701; GA ČR(CZ) GA303/07/0915; GA MŠMT(CZ) LC554
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : cpo1 * TRPC6 receptor * calmodulin * fluorescence anisotropy
    Subject RIV: BO - Biophysics
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0167756
     
     
  8. 8.
    0312958 - FGÚ 2009 CZ eng A - Abstract
    Vlachová, Viktorie - Vyklický st., Ladislav - Teisinger, Jan - Benedikt, Jan - Boukalová, Štěpánka - Touška, Filip
    Proč a jak reaguje vaniloidní receptor TRPV1 na teplo a kapsaicin.
    [Why and how does the vanilloid receptor TRPV1 respond to heat and capsaicin?]
    Bolest. Roč. 11, Suppl.2 (2008), s. 31-31. ISSN 1212-0634.
    [Česko-Slovenské dialogy o bolesti /10./. 02.10.2008-04.10.2008, Brno]
    R&D Projects: GA MŠMT(CZ) LC554; GA MŠMT(CZ) 1M0517; GA ČR(CZ) GA305/06/0319
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : cpr1 * TRP * receptor
    Subject RIV: ED - Physiology
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0163898
     
     
  9. 9.
    0312651 - FGÚ 2009 CH eng A - Abstract
    Vlachová, Viktorie - Sušánková, Klára - Ettrich, Rüdiger - Teisinger, Jan
    Contribution of the putative inner pore region to the gating of TRPV1 channel.
    [Úloha vnitřní pórové oblasti kanálu TRPV1 v procesu otevírání a zavírání.]
    6th FENS forum. Geneva: Swiss Society for Neuroscience, 2008. s. 474-474. ISBN 92-990014-3-X.
    [FENS. Forum of European Neuroscience /6./. 12.07.2008-16.07.2008, Geneva]
    R&D Projects: GA ČR(CZ) GA305/06/0319; GA ČR(CZ) GA303/07/0915; GA MŠMT(CZ) 1M0517; GA MŠMT(CZ) LC554
    Grant - others:GA Mšk(CZ) LC06010
    Program: LC
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509; CEZ:AV0Z60870520
    Keywords : spr2 * TRPV1 * receptor
    Subject RIV: ED - Physiology
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0163656
     
     
  10. 10.
    0305024 - FGÚ 2008 CZ eng A - Abstract
    Samad, Abdul - Benedikt, Jan - Vyklický st., Ladislav - Teisinger, Jan - Vlachová, Viktorie
    The changes in phosphatidyl inositol 4,5 bisphosphate (PIP1) level related to the TRPA1 channel activity.
    [Změny phosphatidyl inositol 4,5 bisphosphate (PIP1) na úrovni související k TRPA1 činnosti kanálu.]
    Programme and abstracts of the 6th Conference of the Czech Neuroscience Society. Praha: The Czech Neuroscience Society, 2007. s. 38-38.
    [Conference of the Czech Neuroscience Society /6./. 19.11.2007-20.11.2007, Praha]
    R&D Projects: GA ČR(CZ) GA305/06/0319; GA MŠMT(CZ) LC554; GA MŠMT(CZ) 1M0517
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : spo2 * TRPA1 * receptor
    Subject RIV: ED - Physiology
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0158450
     
     

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.