Number of the records: 1  

Genetický původ a komplementační studie izolovaného defektu mitochondriální ATP synthasy

  1. 1.
    SYSNO ASEP0320638
    Document TypeA - Abstract
    R&D Document TypeThe record was not marked in the RIV
    R&D Document TypeNení vybrán druh dokumentu
    TitleGenetický původ a komplementační studie izolovaného defektu mitochondriální ATP synthasy
    TitleGenetic origin and complementation study of isolated defect in mitochondrial ATP synthase
    Author(s) Havlíčková, Vendula (FGU-C)
    Čížková, Alena (FGU-C)
    Paul, Jan (FGU-C)
    Kaplanová, Vilma (FGU-C) RID, ORCID
    Tesařová, M. (CZ)
    Zeman, J. (CZ)
    Kmoch, S. (CZ)
    Source Title21. Biochemický sjezd České společnosti pro biochemii a molekulární biologii. - České Budějovice : -, 2008 - ISBN 80-86313-21-2
    S. 156-156
    Number of pages1 s.
    ActionBiochemický sjezd /21./
    Event date14.09.2008-17.09.2008
    VEvent locationČeské Budějovice
    CountryCZ - Czech Republic
    Event typeEUR
    Languagecze - Czech
    CountryCZ - Czech Republic
    Keywordsspo2 ; mitochondria ; ATP synthase ; asembly factors
    Subject RIVCE - Biochemistry
    R&D ProjectsGD303/03/H065 GA ČR - Czech Science Foundation (CSF)
    CEZAV0Z50110509 - FGU-C (2005-2011)
    AnnotationMitochondriální onemocnění mohou být způsobena defekty v asemblačních faktorech mitochondriálních proteinů. Transfekcí buněčných linií fibroblastů s mutací v genu pro protein TMEM70 vektorem nesoucím gen pro wtTMEM70 bylo sledováno, zda-li tento protein dokáže doplnit defekty v ATP synthase. U transfekovaných linií došlo k nárůstu podjednotkového množství ATP synthasy, respirační i fosforylační aktivita ATP synthasy byla rovněž obnovena
    Description in EnglishMitochondrial diseases can be caused by defects in mitochondrial protein asembly factors. Transfection of cell lines with mutation in a gene for TMEM70 protein, using vector containing wtTMEM70, allow us to examine, whether the protein can supply defects in ATP synthase. In transfected lines, ATP synthase subunit composition was increased, respiratory and phosphorolytic activities of ATP synthase was also restored
    WorkplaceInstitute of Physiology
    ContactLucie Trajhanová, lucie.trajhanova@fgu.cas.cz, Tel.: 241 062 400
    Year of Publishing2009
Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.