- Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diver…
Number of the records: 1  

Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita

  1. 1.
    SYSNO ASEP0470361
    Document TypeJ - Journal Article
    R&D Document TypeJournal Article
    Subsidiary JČlánek ve WOS
    TitleKunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita
    TitlePlant Kunitz protease inhibitors: Structural and functional diversity
    Author(s) Srp, Jaroslav (UOCHB-X) RID, ORCID
    Mareš, Michael (UOCHB-X) RID, ORCID
    Source TitleChemické listy. - : Česká společnost chemická - ISSN 0009-2770
    Roč. 110, č. 11 (2016), s. 761-768
    Number of pages8 s.
    Languagecze - Czech
    CountryCZ - Czech Republic
    Keywordsprotease inhibitors ; Kunitz inhibitors ; proteolytic enzymes ; protein spatial structure ; plant defense proteins
    Subject RIVCE - Biochemistry
    R&D ProjectsLO1302 GA MŠMT - Ministry of Education, Youth and Sports (MEYS)
    Institutional supportUOCHB-X - RVO:61388963
    UT WOS000390899000003
    EID SCOPUS85003422143
    AnnotationRostlinné proteasové inhibitory z Kunitzovy rodiny jsou hojně zastoupené obranné molekuly rostlinných pletiv cílené proti proteolytickému systému hmyzích herbivorů a patogenů. Tyto inhibitory jsou unikátní svou širokou funkční diverzitou, která je umožněna molekulární architekturou se systémem variabilních smyček. Většina doposud popsaných zástupců jsou inhibitory serinových proteas, zatímco inhibitory aspartátových a cysteinových proteas nebyly detailně studovány. Některé inhibitory jsou bifunkční, schopné interagovat se dvěma proteasami stejného nebo odlišného typu. Přehledný článek poskytuje nový pohled na vztah mezi strukturou a funkcí Kunitzových inhibitorů.
    Description in EnglishProtease inhibitors of the plant Kunitz family (I3 or Kunitz-P family) are widely distributed in the plant kingdom. They are critically involved in plant defense against insect herbivores and pathogens through the regulation of exogenous proteases. The majority of characterized members of the Kunitz family are inhibitors of proteases of the serine class (S1 and S8 families); inhibitors of aspartic proteases (A1 family) and cysteine proteases (C1 family) are less abundant. Some of the inhibitors are double-headed, with two independent reactive sites, or bifunctional, targeting different protease families. The high functional versatility stems from a system of multiple variable loops exposed on the conserved beta-trefoil scaffold. Several reactive sites on the loops with different locations evolved independently during evolution as demonstrated by recent 3D structures of the complexes of Kunitz inhibitors with serine proteases. This review provides new insight into structure-function relationships in the Kunitz inhibitor family.
    WorkplaceInstitute of Organic Chemistry and Biochemistry
    Contactasep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418
    Year of Publishing2017
    Electronic addresshttp://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_11_761-768.pdf
Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.