Number of the records: 1
Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita
- 1.
SYSNO ASEP 0470361 Document Type J - Journal Article R&D Document Type Journal Article Subsidiary J Článek ve WOS Title Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita Title Plant Kunitz protease inhibitors: Structural and functional diversity Author(s) Srp, Jaroslav (UOCHB-X) RID, ORCID
Mareš, Michael (UOCHB-X) RID, ORCIDSource Title Chemické listy. - : Česká společnost chemická - ISSN 0009-2770
Roč. 110, č. 11 (2016), s. 761-768Number of pages 8 s. Language cze - Czech Country CZ - Czech Republic Keywords protease inhibitors ; Kunitz inhibitors ; proteolytic enzymes ; protein spatial structure ; plant defense proteins Subject RIV CE - Biochemistry R&D Projects LO1302 GA MŠMT - Ministry of Education, Youth and Sports (MEYS) Institutional support UOCHB-X - RVO:61388963 UT WOS 000390899000003 EID SCOPUS 85003422143 Annotation Rostlinné proteasové inhibitory z Kunitzovy rodiny jsou hojně zastoupené obranné molekuly rostlinných pletiv cílené proti proteolytickému systému hmyzích herbivorů a patogenů. Tyto inhibitory jsou unikátní svou širokou funkční diverzitou, která je umožněna molekulární architekturou se systémem variabilních smyček. Většina doposud popsaných zástupců jsou inhibitory serinových proteas, zatímco inhibitory aspartátových a cysteinových proteas nebyly detailně studovány. Některé inhibitory jsou bifunkční, schopné interagovat se dvěma proteasami stejného nebo odlišného typu. Přehledný článek poskytuje nový pohled na vztah mezi strukturou a funkcí Kunitzových inhibitorů. Description in English Protease inhibitors of the plant Kunitz family (I3 or Kunitz-P family) are widely distributed in the plant kingdom. They are critically involved in plant defense against insect herbivores and pathogens through the regulation of exogenous proteases. The majority of characterized members of the Kunitz family are inhibitors of proteases of the serine class (S1 and S8 families); inhibitors of aspartic proteases (A1 family) and cysteine proteases (C1 family) are less abundant. Some of the inhibitors are double-headed, with two independent reactive sites, or bifunctional, targeting different protease families. The high functional versatility stems from a system of multiple variable loops exposed on the conserved beta-trefoil scaffold. Several reactive sites on the loops with different locations evolved independently during evolution as demonstrated by recent 3D structures of the complexes of Kunitz inhibitors with serine proteases. This review provides new insight into structure-function relationships in the Kunitz inhibitor family. Workplace Institute of Organic Chemistry and Biochemistry Contact asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Jana Procházková, Tel.: 220 183 418 Year of Publishing 2017 Electronic address http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_11_761-768.pdf
Number of the records: 1