0306687 - ÚMG 2009 RIV US eng J - Journal Article
Smrž, Daniel - Lebduška, Pavel - Dráberová, Lubica - Korb, Jan - Dráber, Petr
Engagement of phospholipid scramblase 1 in activated cells: implication for phosphatidylserine externalization and exocytosis.
[Účast fosfolipidové skramblázy I v buněčné aktivaci; implikace pro externalizaci fosfatidylserinu a exocytózu.]
Journal of Biological Chemistry. Roč. 283, č. 16 (2008), s. 10904-10918. ISSN 0021-9258. E-ISSN 1083-351X
R&D Projects: GA MŠMT 1M0506; GA MŠMT LC545; GA ČR GA301/06/0361; GA AV ČR 1QS500520551
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50520514
Keywords : plasma membrane * tyrosine phosphorylation * exocytosis
Subject RIV: EB - Genetics ; Molecular Biology
Impact factor: 5.520, year: 2008 ; AIS: 2.273, rok: 2008

Phosphatidylserine (PS) in quiescent cells is predominantly confined to the inner leaflet of the plasma membrane. In some activated cells PS is externalized, and it has been proposed that phospholipid scramblase 1 (PLSCR1) is involved in this process. This study shows that PSLCR1 is strongly phosphorylated in activated mast cells, but this phosphorylation is not associated with enhanced PS externalization. Furthermore we show that tyrosine phosphorylation of PLSCR1, exocytosis and changes in topography of some surface molecules are independent phenomena which can be distinguished by activation under specific conditions.

Fosfatidylserin (PS) u klidových buněk je predominantně lokalizován na vnitřní straně plasmatické membrány. U některých aktivovaných buněk však dochází k jeho externalizaci a předpokládá se, že tohoto procesu se zúčastní fosfolipidová skrambláza 1 (PLSCR1). Tato studie ukazuje, že PLSCR1 je silně fosforylovaná na tyrosinu u aktivovaných žírných buněk, ale tato fosforylace není spojena se zvýšenou externalizací PS. Dále ukazujeme, že tyrosinová fosforylace PLSCR1, exocytóza a změny v topografii některých povrchových molekul jsou nezávislé jevy, které mohou být rozlišeny aktivací za specifických podmínek.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0159648