0100812 - UOCHB-X 20043038 RIV US eng J - Journal Article
Žáková, Lenka - Barth, Tomislav - Jiráček, Jiří - Barthová, J. - Zórad, Š.
Shortened Insulin Analogues: Marked Changes in Biological Activity Resulting from Replacement of TyrB26 and N-Methylation of Peptide Bonds in the C-Terminus of the B-Chain.
[Zkrácené analogy insulinu: Výrazné změny biologické aktivity vyplývající ze záměny TyrB26 a N-methylace peptidové vazby na C-konci B-řetězce insulinu.]
Biochemistry. Roč. 43, č. 8 (2004), s. 2323-2331. ISSN 0006-2960. E-ISSN 1520-4995
R&D Projects: GA MPO PZ-Z2/32; GA AV ČR IBS4055006
Grant - others:VEGA(SK) 2/3190/23
Institutional research plan: CEZ:AV0Z4055905
Keywords : insulin analogues * biological activity * N-methylation
Subject RIV: CE - Biochemistry
Impact factor: 4.008, year: 2004

The role of three highly conserved insulin residues PheB24, PheB25, and TyrB26 was studied to better understand the subtleties of the structure - function relationship between insulin and its receptor. Ten shortened insulin analogues with modifications in the beta-strand of the B-chain were synthesized by trypsin-catalyzed coupling of des-octapeptide (B23-B30)-insulin with synthetic peptides. Insulin analogues with a single amino acid substitution in the position B26 and/or single N-methylation of the peptide bond at various positions were all shortened in the C-terminus of the B-chain by four amino acids

Byla studováva role tří vysoce konzervovaných aminokyselin insulinu PheB24, PheB25 a TyrB26 pro lepší porozumění strukturně-funkčního vztahu mezi insulinem a jeho receptorem. Deset zkrácených analogů insulinu s modifikacemi v beta-struktuře na B-řetězci bylo syntetizováno trypsinem katalyzovanou semisyntézou desoktapeptid(B23-B30)-insulinu s syntetickými peptidy. Insulinové analogy se záměnou jedné mainokyseliny v pozici B26 a možnou N-methylací peptidové vazby v různých pozicích byly zkráceny na C-konci B-řetězce o 4 aminokyseliny

Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0008298