Nickel and copper complexes of a chelating methacrylate sorbent in the purification of chitinases and specific immunoglobulin G1 by immobilized metal ion affinity chromatography

0326037 - ÚMCH 2009 RIV NL eng J - Journal Article
Tishchenko, Galina - Hodrová, Blanka - Šimůnek, Jiří - Bleha, Miroslav
Nickel and copper complexes of a chelating methacrylate sorbent in the purification of chitinases and specific immunoglobulin G1 by immobilized metal ion affinity chromatography.
[Komplexy niklu a mědi chelatujícího methakrylátového sorbentu při čištění chitinází a specifického imunoglobulinu G1 afinitní chromatografií s imobilizovanými kovovými ionty.]
Journal of Chromatography A. Roč. 983, 1-2 (2003), s. 125-132. ISSN 0021-9673. E-ISSN 1873-3778
R&D Projects: GA MŠMT ME 437
Keywords : chitinases * enzymes * immunoglobulins
Subject RIV: CD - Macromolecular Chemistry
Impact factor: 2.922, year: 2003

The isolation of the isoforms of endo- and exochitinases of Clostridium aminovalericum T1 and of the horseradish peroxidase (HRP)-specific immunoglobulin G, from natural sources by immobilized metal ion affinity chromatography was studied. It was found that the Cu2+ complexes bound both the HRP-specific IgG, and some isoforms of chitinases more strongly than the Ni2+ complexes.

Byla studována izolace izoforem endo- a exochitinází Clostridium aminovalericum T1 a imunoglobulinu G specifického k peroxidáze křenu (HRP) z přírodních zdrojů s využitím afinitní chromatografie s imobilizovanými kovovými ionty. Bylo zjištěno, že Cu2+ komplexy vázaly HRP-specifický IgG a některé izoformy silněji než Ni2+ komplexy.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0173272