Number of the records: 1  

Sada mutací potkaního P2X4 receptoru, které mají zaměněné extracelulární cysteinové zbytky a mají sníženou citlivost k extracelulárnímu ATP

  1. 1.
    0339722 - FGÚ 2010 CZ cze L - Prototype, f. module
    Zemková, Hana
    Sada mutací potkaního P2X4 receptoru, které mají zaměněné extracelulární cysteinové zbytky a mají sníženou citlivost k extracelulárnímu ATP.
    [A set of the rat P2X4 receptor mutants with substituted extracellular cysteiens that exhibit reduced sensitivity to extracellular ATP.]
    Internal code: Cysteinové mutanty P2X4R ; 2009
    Technical parameters: 50000Kč
    Economic parameters: Alaniniové mutace v ektodoméně potkaního rekombinantního P2X4 receptoru, kterté mají sníženou citlivostí k ATP
    R&D Projects: GA AV ČR(CZ) IAA500110910
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : recombinant receptors * ATP * alanine mutagenesis
    Subject RIV: FH - Neurology

    Alaninovou mutagenezí konzervovaných cysteinových aminokyselinových zbytků v ektodoméně potkaního P2X4 receptoru se podařilo získat sadu mutací, které mají výrazně sníženou citlivost k ATP (adenosin-5´-trifosfát): C116A, C165A, C126A,C149A, C132A, C159A, C217A, C227, C261A a C270A. Tyto mutace jsou unikátním nástrojem pro molekulární a funkční analýzu vazebného místa pro extracelulární ATP, jehož poznání může vést k vývoji nových léků, které mohou působit proti chronické bolesti, a které mohou být účinné i v prevenci mnoha dalších onemocnění

    Using alanine mutagenesis of conserved cysteine residues in the ectodomain of the rat P2X4 receptor, a set mutants was obtained that exhibits reduced sensitivity to ATP (adenosine-5´-triphosphate): C116A, C165A, C126A,C149A, C132A, C159A, C217A, C227, C261A a C270A. These mutants represent a unique tool how to study the structure and function of extracellular ATP binding site. Detailed knowledge of this site could lead to development of new drugs that could prevent chronic pain and would be effective in protection against many diseases
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0183164

     
     
Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.