ATP and magnesium drive conformational changes of the Na+/K+-ATPase cytoplasmic headpiece

0327403 - FGÚ 2010 RIV NL eng J - Journal Article
Gryčová, Lenka - Sklenovský, P. - Lánský, Zdeněk - Janovská, M. - Otyepka, M. - Amler, E. - Teisinger, Jan - Kubala, M.
ATP and magnesium drive conformational changes of the Na+/K+-ATPase cytoplasmic headpiece.
[ATP a magnézium ovlivňují konformační změny cytoplazmatické smyčky Na+/K+ ATPasy.]
Biochimica Et Biophysica Acta-Biomembranes. Roč. 1788, č. 5 (2009), s. 1081-1091. ISSN 0005-2736. E-ISSN 1879-2642
R&D Projects: GA ČR(CZ) GA303/07/0915
Grant - others:GA ČR(CZ) GA203/07/0564; GA ČR(CZ) GD522/08/H003; GA MŠk(CZ) LC512
Program: GD; LC
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
Keywords : Na+/K+ ATPase * tryptophan fluorescence * conformational changes
Subject RIV: BO - Biophysics
Impact factor: 3.998, year: 2009

Conformational changes of isolated H4–H5 cytoplasmic segment of the Na+/K+-ATPase induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation

Sledování konformačních změn isolovaného H4–H5 cytoplazmatického segmentu Na+/K+-ATPasy v souvislosti s vazbou jednotlivých ligandů bylo provedeno s využitím fluorescenční spektroskopie a molekulárně dynamických simulací. Tyto experimenty ukázaly,že H4–H5 cytoplazmatický segment Na+/K+-ATPasy si ponechává schopnost zaujímat pozici detekovatelnou při otevřené a zavřené konformaci
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0174231