0470361 - ÚOCHB 2017 RIV CZ cze J - Journal Article
Srp, Jaroslav - Mareš, Michael
Kunitzovy proteasové inhibitory z rostlin: Strukturní a funkční diverzita.
[Plant Kunitz protease inhibitors: Structural and functional diversity.]
Chemické listy. Roč. 110, č. 11 (2016), s. 761-768. ISSN 0009-2770. E-ISSN 1213-7103
R&D Projects: GA MŠMT LO1302
Institutional support: RVO:61388963
Keywords : protease inhibitors * Kunitz inhibitors * proteolytic enzymes * protein spatial structure * plant defense proteins
Subject RIV: CE - Biochemistry
Impact factor: 0.387, year: 2016 ; AIS: 0.033, rok: 2016
Result website:
http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_11_761-768.pdf

Rostlinné proteasové inhibitory z Kunitzovy rodiny jsou hojně zastoupené obranné molekuly rostlinných pletiv cílené proti proteolytickému systému hmyzích herbivorů a patogenů. Tyto inhibitory jsou unikátní svou širokou funkční diverzitou, která je umožněna molekulární architekturou se systémem variabilních smyček. Většina doposud popsaných zástupců jsou inhibitory serinových proteas, zatímco inhibitory aspartátových a cysteinových proteas nebyly detailně studovány. Některé inhibitory jsou bifunkční, schopné interagovat se dvěma proteasami stejného nebo odlišného typu. Přehledný článek poskytuje nový pohled na vztah mezi strukturou a funkcí Kunitzových inhibitorů.

Protease inhibitors of the plant Kunitz family (I3 or Kunitz-P family) are widely distributed in the plant kingdom. They are critically involved in plant defense against insect herbivores and pathogens through the regulation of exogenous proteases. The majority of characterized members of the Kunitz family are inhibitors of proteases of the serine class (S1 and S8 families); inhibitors of aspartic proteases (A1 family) and cysteine proteases (C1 family) are less abundant. Some of the inhibitors are double-headed, with two independent reactive sites, or bifunctional, targeting different protease families. The high functional versatility stems from a system of multiple variable loops exposed on the conserved beta-trefoil scaffold. Several reactive sites on the loops with different locations evolved independently during evolution as demonstrated by recent 3D structures of the complexes of Kunitz inhibitors with serine proteases. This review provides new insight into structure-function relationships in the Kunitz inhibitor family.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0268051