Loss of dispersion energy changes the stability and folding/unfolding equilibrium of the Trp-Cage protein

0324791 - BTÚ 2009 RIV US eng J - Journal Article
Černý, Jiří - Vondrášek, Jiří - Hobza, Pavel
Loss of dispersion energy changes the stability and folding/unfolding equilibrium of the Trp-Cage protein.
[Ztráta disperzní energie má vliv na stabilitu a nativní/denaturovaný rovnovážný stav Trp-Cage proteinu.]
Journal of Physical Chemistry B. Roč. 113, č. 16 (2009), s. 5657-5660. ISSN 1520-6106. E-ISSN 1520-5207
R&D Projects: GA MŠMT LC512; GA ČR GA203/06/1727
Institutional research plan: CEZ:AV0Z40550506; CEZ:AV0Z50520701
Keywords : Trp-Cage protein * dispersion energy * protein folding
Subject RIV: CF - Physical ; Theoretical Chemistry
Impact factor: 3.471, year: 2009

The structure of proteins as well as their folding/unfolding equilibrium are commonly attributed to H-bonding and hydrophobic interactions. We have used the molecular dynamic simulations in an explicit water environment based on the standard empirical potential as well as more accurately (and thus also more reliably) on the QM/MM potential. The simulations where the dispersion term was suppressed have led to a substantial change of the tryptophan-cage protein structure (unfolded structure). This structure cannot fold without the dispersion energy term, whereas, if it is covered fully, the system finds its native structure relatively quickly.

Struktura proteinů a rovnováha mezi denaturovaným a nativním stavem je obecně přičítána vodíkovým vazbám a hydrofobním interakcím. Metodou molekulové dynamiky v explicitním vodném prostředí a přesnější metodou založenou na QM/MM členění jsme ukázali, že potlačení disperzního členu vede k podstatné změně u struktury miniproteinu Trp-Cage. Tento protein nemůže in silico získat svůj 3D stav bez řádně etablovaného disperzního členu, což bylo potvrzeno plným sbalením proteinu po jeho zapnutí.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0005206