The structure of the small laccase from Streptomyces coelicolor reveals a link between laccases and nitrite reductases

0320108 - ÚMCH 2009 RIV GB eng J - Journal Article
Skálová, Tereza - Dohnálek, Jan - Ostergaard, L. H. - Ostergaard, P. R. - Kolenko, Petr - Dušková, Jarmila - Štěpánková, Andrea - Hašek, Jindřich
The structure of the small laccase from Streptomyces coelicolor reveals a link between laccases and nitrite reductases.
[Struktura malé laccasy ze Streptomyces coelicolor odhaluje spojitost mezi laccasami a nitrite reductasami.]
Journal of Molecular Biology. Roč. 385, č. 4 (2009), s. 1165-1178. ISSN 0022-2836. E-ISSN 1089-8638
R&D Projects: GA MŠMT 1K05008; GA ČR GA305/07/1073; GA AV ČR 1ET400500402
Institutional research plan: CEZ:AV0Z40500505
Keywords : laccase * oxidoreductase * multicopper blue protein * Streptomyces coelicolor * crystal structure
Subject RIV: CD - Macromolecular Chemistry
Impact factor: 3.871, year: 2009

The X-ray structure of the two-domain laccase (small laccase) from Streptomyces coelicolor A3(2) was solved at 2.7-Å resolution. The enzyme differs significantly from all laccases studied structurally so far. It consists of two domains and forms trimers and hence resembles the quaternary structure of nitrite reductases or ceruloplasmins more than that of large laccases. A similar geometry of the active site as seen in large laccases is ensured, albeit by different arrangements of domains and protein chains.

Struktura dvou-doménové laccasy (malé laccasy) ze Streptomyces coelicolor A3(2) byla vyřešena pomocí rtg. difrakce, s rozlišením 2,7 Å. Struktura enzymu se podstatně liší od všech jiných laccas (velkých laccas), které byly doposud strukturně studovány. Tato dvou-doménová laccasa tvoří trimery a tak její struktura připomíná spíše kvartérní strukturu nitrite reductasy než velkých laccas. V malé laccase zůstává zachována geometrie aktivního místa jako je ve velkých laccasách, ale tato geometrie aktivního místa je docílena jiným uspořádáním domén a proteinových řetězců.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0169070