Identifying stabilizing key residues in proteins using interresidue interaction energy matrix

0314780 - ÚOCHB 2009 RIV US eng J - Journal Article
Biedermannová, Lada - Hobza, Pavel - Vondrášek, Jiří
Identifying stabilizing key residues in proteins using interresidue interaction energy matrix.
[Identifikace klíčových reziduí pro stabilizaci proteinu použitím matice interakční energie.]
Proteins-Structure, Function and Bioinformatics. Roč. 72, č. 1 (2008), s. 402-413. ISSN 0887-3585. E-ISSN 1097-0134
R&D Projects: GA ČR GA203/05/0009; GA ČR GA203/06/1727; GA ČR(CZ) GD203/05/H001; GA MŠMT LC512
Institutional research plan: CEZ:AV0Z40550506
Keywords : protein stabilisation * an-initio calculation * interaction energy
Subject RIV: CF - Physical ; Theoretical Chemistry
Impact factor: 3.419, year: 2008

We are proposing an interresidue interaction energy map (IEM) – a new tool for protein structure analysis and protein bioinformatics. This approach employs the sum of pair-wise interaction energies of a particular residue as a measure of its structural importance. For the theoretical adjustment of the proposed method, we chose the Trp-cage mini protein as a model system to compare a spectrum of computational methods ranging from the ab initio MP2 level through the DFT method to empirical forcefield methods. The IEM method correctly identifies Tryptophane 6 as the key residue in the Trpcage. The other residues with the highest stabilizing contributions correspond to the structurally important positions in the protein.

Navrhujeme využití interreziduální matice interakčních energií jako nástroj pro analýbu a bioinformatiku proteinů. Tato metoda využívá sumace párových interakcí dané aminokyseliny jako měřítka její strukturální důležitosti. Tento postup demonstrujeme na příkladu Trp-cage mini proteinu jako modelového sytému a srovnáváme různé druhy výpočetních metod. IEM metoda správně identifikovala tryptophane jako klíčové reziduum v tomto proteinu.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0165177