Purification and characterization of a nitrilase from Fusarium solani O1

0313082 - MBÚ 2009 RIV NL eng J - Journal Article
Vejvoda, Vojtěch - Kaplan, Ondřej - Bezouška, Karel - Pompach, Petr - Šulc, Miroslav - Cantarella, M. - Benada, Oldřich - Uhnáková, Bronislava - Rinágelová, Anna - Lutz-Wahl, S. - Fischer, L. - Křen, Vladimír - Martínková, Ludmila
Purification and characterization of a nitrilase from Fusarium solani O1.
[Vyčištění a popis nitrilasy z houby Fusarium solani O1.]
Journal of Molecular Catalysis B-Enzymatic. Roč. 50, 2-4 (2008), s. 99-106. ISSN 1381-1177
R&D Projects: GA AV ČR IAA500200708; GA ČR GA203/05/2267; GA MŠMT(CZ) LC06010; GA MŠMT OC D25.002
Grant - others:AV ČR(CZ) D10-CZ25/06-07
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50200510
Keywords : nitrilase * fusarium solani * nitrile hydrolysis
Subject RIV: EE - Microbiology, Virology
Impact factor: 2.015, year: 2008

An intracellular nitrilase was purified from a Fusarium solani O1 culture, in which the enzyme (up to 3000 U/L) was induced by 2-cyanopyridine. SDS-PAGE revealed one major band corresponding to a molecular weight of approximately 40 kDa. Peptide mass fingerprinting suggested a high similarity of the protein with the putative nitrilase from Gibberella moniliformis. Electron microscopy revealed that the enzyme molecules associated into extended rods. The enzyme showed the highest specific activities towards benzonitrile (156 U mg-1) and 4-cyanopyridine (203 U mg-1)

Intracelulární nitrilasy byla purifikována z kultury Fusaria solani O1, kde byl enzym indukován 2-kyanopyridinem (až 3000 U/l). Pomocí SDS-PAGE byl získán hlavní proužek o molekulové hmotnosti blížící se 40 kDa. Hmotové spektrum proteinů vykazovalo vysokou podobnost s proteinovou sekvencí nitrrilasy Gibberella moniliformis. Pomocí elektronové mikroskopie bylo zjištěno tvoření agregátů tohoto enzymu v podobě podlouhlých tyček. Enzym vykazoval nejvyšší aktivitu pro benzonitril (156 U/mg) a 4-kyanopyridin (203 U/mg)
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0163997