Number of the records: 1
Characterisation of mutated proteinases derived from HIV-positive patients: enzime activity, vitality and inhibition
- 1.0100873 - UOCHB-X 20043061 RIV CZ eng J - Journal Article
Kožíšek, Milan - Prejdová, Jana - Souček, Milan - Machala, L. - Staňková, M. - Linka, M. - Brůčková, M. - Konvalinka, Jan
Characterisation of mutated proteinases derived from HIV-positive patients: enzime activity, vitality and inhibition.
[Charakterisace mutantních proteas odvozených z HIV-positivních pacientů: enzymová aktivita, vitalita a inhibice.]
Collection of Czechoslovak Chemical Communications. Roč. 69, č. 3 (2004), s. 703-714. ISSN 0010-0765
R&D Projects: GA MZd NI6339
Grant - others:5th Framework(XE) QLK2-CT-2001-02360
Institutional research plan: CEZ:AV0Z4055905
Keywords : enzyme inhibitors * HIV protease * enzyme kinetics
Subject RIV: CE - Biochemistry
Impact factor: 1.062, year: 2004
In this paper we describe kinetic characterisation of two highly resistant proteases isolated from HIV-positive patients undergoing higly active antiretroviral therapy including protease inhibitors. Kinetic analysis revealed that second-generation PI lopinavir and pseudopeptide inhibitor QF34 retained their subnanomolar potency against both multidrug resistant PR variants
V této publikaci popisujeme kinetickou charakterisaci dvou vysoce resistentních proteas isolovaných z HIV-positivních pacientů procházejících vysoce aktivní antiretrovirovou terapií zahrnující proteasové inhibitory. Kinetická analysa prokázala, že lopinavir, inhibitor proteasy druhé generace, a pseudopeptidový inhibitor QF34, si udržují svou subnanomolární aktivitu proti vysoce resistentním variantám proteasy
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0008357
Number of the records: 1