Segments Crucial for Membrane Translocation and Pore-forming Activity of Bordetella Adenylate Cyclase Toxin

0085770 - MBÚ 2008 RIV SIGLE US eng J - Journal Article
Basler, Marek - Knapp, O. - Mašín, Jiří - Fišer, R. - Maier, E. - Benz, R. - Šebo, Peter - Osička, Radim
Segments Crucial for Membrane Translocation and Pore-forming Activity of Bordetella Adenylate Cyclase Toxin.
[Segmenty klíčové pro translokaci a kanálotvornou aktivitu adenylát-cyklázového toxinu z Bordetella pertussis.]
Journal of Biological Chemistry. Roč. 282, č. 17 (2007), s. 12419-12429. ISSN 0021-9258. E-ISSN 1083-351X
R&D Projects: GA MŠMT 1M0506; GA AV ČR IAA5020406
Grant - others:XE(XE) European Union 6th FP contract LSHB-CT-2003-503582 THERAVAC
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50200510
Source of funding: R - Framework programmes of European Commission
Keywords : bordetella * adenylate cyclase toxin * ac membrane translocation
Subject RIV: EE - Microbiology, Virology
Impact factor: 5.581, year: 2007

We show that AC membrane translocation and pore-forming (hemolytic) activity of CyaA depends on a predicted transmembrane amphipathic α-helix, localized between residues 565 and 591 of the pore-forming domain and comprising pair of glutamate residues, Glu570 and Glu581. Moreover, we show for the first time that different amino acid substitutions of the glutamate residue at position 516 can increase the hemolytic activity of CyaA by two different molecular mechanisms

Ukázali jsme, že translokace AC domény a kanálotvorná (hemolytická) aktivita CyaA závisí na predikovaném transmebránovém amfipatickém α-helixu, který je lokalizován mezi aminokyselinovými zbytky 565 a 591 v hydrofóbní doméně a zahrnuje dva glutamátové zbytky, Glu570 a Glu581. Dále jsme poprvé ukázali, že různé aminokyselinové záměny glutamátového zbytku v pozici 516 mohou zvyšovat hemolytickou aktivitu CyaA dvěmi různými molekulárními mechanizmy
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0148208