Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution

0021388 - ÚMCH 2006 RIV GB eng J - Journal Article
Skálová, Tereza - Dohnálek, Jan - Spiwok, V. - Lipovová, P. - Vondráčková, Eva - Petroková, Hana - Dušková, Jarmila - Strnad, Hynek - Králová, B. - Hašek, Jindřich
Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution.
[Chladově aktivní .beta.-galaktosidasa z bakterie Arthrobacter sp. C2-2 tvoří kompaktní 660 kDa hexamery; krystalová struktura s rozlišením 1.9 Ă.]
Journal of Molecular Biology. Roč. 353, č. 2 (2005), s. 282-294. ISSN 0022-2836. E-ISSN 1089-8638
R&D Projects: GA ČR(CZ) GA204/02/0843; GA AV ČR(CZ) KJB500500512
Institutional research plan: CEZ:AV0Z40500505
Keywords : glycosyl hydrolase * .beta.-galactosidase * cold-active
Subject RIV: EB - Genetics ; Molecular Biology
Impact factor: 5.229, year: 2005

The X-ray structure of cold-active .beta.-galactosidase (isoenzyme C-2-2-1) from an Antarctic bacterium Arthrobacter sp. C2-2 was solved at 1.9 Ă resolution. The enzyme forms 660 kDa hexamers with active sites opened to the central cavity of the hexamer and connected by eight channels with exterior solvent. To our best knowledge this is the first cold-active .beta.-galactosidase with known structure and also the first known .beta.-galactosidase structure in the form of compact hexamers. The hexamer organization regulates access of substrates and ligands to six active sites and this unique packing present also in solution raises questions about its purpose and function.

Struktura chladově aktivní .beta.-galaktosidasy (isoenzym C2-2-1) z antarktické bakterie Arthrobacter sp. C2-2 byla vyřešena pomocí rentgenové strukturní analýzy (difrakční limit 1.9 Ă). Enzym tvoří 660 kDa hexamery s aktivními místy orientovanými do centrální dutiny v hexameru, která je osmi kanály spojena s vnějším roztokem. Pokud víme, je toto první vyřešená struktura chladově aktivní .beta.-galaktosidasy a zároveň první známá struktura .beta.-galaktosidasy ve formě kompaktních hexamerů. Uspořádání do hexamerů reguluje přístup substrátů a ligandů k šesti aktivním místům hexameru a vyvolává další otázky o jeho smyslu a funkci.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0110369