Expresní vektory pro intracelulární produkci genetické fúze streptavidinu s pol (retrovirová reverzní polymeráza z RSV) v E. coli a volná pol

0442147 - MBÚ 2015 RIV CZ cze L - Prototype, f. module
Staněk, Ondřej - Hejnar, Jiří - Mucksová, J. - Kalina, J. - Trefil, P.
Expresní vektory pro intracelulární produkci genetické fúze streptavidinu s pol (retrovirová reverzní polymeráza z RSV) v E. coli a volná pol.
[Expression vectors for bacterial intracellular production of recombinant pol protein (retroviral reverse polymerasis) and its genetic fusion with streptavidin in E. coli.]
Internal code: SA-pol ; 2014
Technical parameters: Plazmidové rekombinantní DNA konstrukty pro expresi a produkci rekombinantního fúzního proteinu.
Economic parameters: Produkce rekombinantního proteinu imunizaci kuřat v ČR a na export
R&D Projects: GA MZe QJ1210041
Institutional support: RVO:61388971 ; RVO:68378050
Keywords : Recombinant fusion protein * streptavidin, pol * Rous-Sarkoma virus
Subject RIV: EI - Biotechnology ; Bionics

Jedním z imunodominatních antigenů Rous-Sarkoma viru je protein pol (reverzní transkriptaza). Ten byl geneticky připojen ke streptavidinu. Metodami genového inženýrství byly sestrojeny a ověřeny expresní vektory kódující přirozené jádro streptavidinu, na jehož Cterminální terminální konec byl geneticky připojen antigen pol. Výsledná fúze byla připravena v bakteriálních buňkách E. coli lambda DE3, izolována do vysoké čistoty a tetramerizována. Jako kontrolní protein pro imunizační pokusy byl připraven rekombinatní protein pol.

Pol is one of the immunodominant antigen of Rous sarcoma virus. This antigen was genetically attached to streptavidin. Using genetic engineering methods we have created and verified expression vectors coding the natural streptavidin core fused with the pol antigen on its C-terminal end. The resulting fusions were prepared in bacterial cells of E. coli λDE3, isolated in a high purity and tetramerized. As a control protein for immunization experiments a free recombinant pol protein was prepared.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0245037