Antimikrobiální peptidy: Vztah mezi jejich strukturou a antibakteriální aktivitou

0370771 - ÚOCHB 2012 RIV CZ cze J - Journal Article
Doležílková, Ivana - Macková, Martina - Macek, Tomáš
Antimikrobiální peptidy: Vztah mezi jejich strukturou a antibakteriální aktivitou.
[Antimicrobial Peptides: The Relationship of Their Structure and Antibacterial Activity.]
Chemické listy. Roč. 105, č. 5 (2011), s. 346-355. ISSN 0009-2770. E-ISSN 1213-7103
Grant - others:GA ČR(CZ) GA522/09/1693; GA ČR(CZ) GD305/09/H008
Program: GA; GD
Institutional research plan: CEZ:AV0Z40550506
Keywords : antimicrobial activity * antimicrobial peptides * escherichia coli
Subject RIV: CC - Organic Chemistry
Impact factor: 0.529, year: 2011

Ačkoli množství antimikrobiálních peptidů, jejichž chemická struktura již byla objasněna, stále roste, počet peptidů s přesně známou strukturou je stále relativně malý. Analýzy, které zkoumají vztah struktury a aktivity, prozatím odhalily dvě hlavní podmínky pro antimikrobiální aktivitu – kladný náboj a indukovanou amfipatickou konformaci. Ve skutečnosti jsou zřejmě nutné i změny konformace na aktivnější strukturu. Třeba u tachyplesinu s beta- vlásenkovou strukturou se předpokládalo, že jeho struktura zůstává rigidní, avšak v lipidovém prostředí dochází k výrazným změnám ve struktuře. Studie zkoumající mechanismus účinku se zaměřily primárně na chemické a strukturní vlastnosti peptidů, na ostatní faktory již méně. Speciálně komponenty membrán mohou mít významný vliv na antimikrobiální aktivitu peptidů. Lze zmínit především lipidy, jejichž rozmanitost u různých mikroorganismů může uspokojivě vysvětlit rozdíly v aktivitě peptidů u jednotlivých bakteriálních druhů.

Antimicrobial peptides (AMPs) are an important component of natural defence of most living organisms against invading pathogens. AMPs are mostly cationic and amphipathic peptides (mol. weight <10 kDa) of variable length, amino acid sequence and structure. In the past two decades several AMPs have been isolated from a wide variety of animals, both vertebrates and invertebrates, and plants as well as from bacteria and fungi. The peptides exhibit a broad-spectrum antimicrobial activity against a wide range of microorganisms including Gram-positive and Gram-negative bacteria, protozoa, yeasts, fungi and viruses. A few peptides are also cytotoxic to sperm and tumour cells. AMPs are classified by three-dimensional NMR structure analysis. To date, a number of AMPs have been chemically characterized. Structure-activity studies reveal two main requirements for antimicrobial activity - a positive charge and an induced amphipathic conformation. AMPs are excellent candidates for novel antimicrobial agents; a few peptides have undergone clinical trials.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0204469