Number of the records: 1  

Surface-attached protein can retain its native structure or undergo denaturation

  1. 1.
    0328475 - BFÚ 2010 ES eng A - Abstract
    Ostatná, Veronika - Paleček, Emil
    Surface-attached protein can retain its native structure or undergo denaturation.
    [Na povrch navázané bílkoviny mohou zůstávat v jejich nativní struktuře nebo podléhat denaturaci.]
    Programme. Sant Feliu de Guixols (Costa Brava), 2009. s. 1.
    [ESF-EMBO Symposium, Biological Surfaces and Interfaces. 27.06.2009-02.07.2009, Sant Feliu de Guixols (Costa Brava)]
    R&D Projects: GA ČR(CZ) GP202/07/P497; GA AV ČR(CZ) KJB100040901; GA MŠk(CZ) LC06035
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50040507; CEZ:AV0Z50040702
    Keywords : native and denatured BSA * surface denaturation * constant current chronopotentiometry
    Subject RIV: BO - Biophysics

    Native and denatured states of bovine serum albumin were studied by constant current chronopotentiometry (CPS). Our recent results suggest that native protein structure can be retained at mercury electrodes during the CPS analysis. Recently we showed that in 50 mM sodium phosphate (pH 7) bovine serum albumin (BSA) and some other proteins were not significantly denatured at bare mercury electrode. at higher phosphate concentrations denaturation of BSA was detected on the electrode surface.

    Nativní a denaturovaný hovězí sérový albumin byl studován chronopotenciometrií s konstantním proudem (CPS). Naše současné výsledky ukazují, že struktura nativního proteinu může zůstat na povrchu rtuťových elektrod nezměněná během CPS analýzy. V současnosti jsme ukázali, že v 50 mM fosfátech (pH 7) býčí sérový albumin (BSA) a některé další proteiny nebyly jednoznačně denaturovány na nemodifikovaných rtuťových elektrodách. Při vyšší koncentraci fosfátů byla denaturace BSA detekována na elektrodovém povrchu.
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0174782
     
Number of the records: 1