Number of the records: 1  

Molecular determinants of intracellular C-terminus of vanilloid receptor TRPV1/calmodulin interaction

  1. 1.
    0320514 - FGÚ 2009 US eng A - Abstract
    Gryčová, Lenka - Lánský, Zdeněk - Jelínková, Irena - Friedlová, Eliška - Bílý, Jan - Janoušková, Hana - Vlachová, Viktorie - Teisinger, Jan
    Molecular determinants of intracellular C-terminus of vanilloid receptor TRPV1/calmodulin interaction.
    [Charakterizace interakce intracelulárního C - konce vaniloidního receptoru TRPV1 a kalmodulinu.]
    Neuroscience 2008. Washington: Society for Neuroscience, 2008. ---.
    [Neuroscience 2008. 15.11.2008-19.11.2008, Washington]
    R&D Projects: GA AV ČR(CZ) IAA600110701; GA ČR(CZ) GA303/07/0915; GA MŠMT(CZ) LC554; GA ČR(CZ) GD305/03/H148
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
    Keywords : spo2 * TRPV1 * calmodulin * fluorescence anisotropy
    Subject RIV: BO - Biophysics

    The aim of our study was to characterize the TRPV1 CT/ CAM interaction, to find the exact location of the putative CAM binding site and to identify specific amino acids that participate in the CAM binding. Based on our three dimensional computer homology model, we made a series of mutant proteins of TRPV1 CT containing the putative binding site for CAM. Recombinant proteins were used for steady state anisotropy measurements with Alexa fluor 488 and the dissociation constants for CAM on all constructions were estimated

    Cílem této práce bylo charaterizovat vazbu TRPV1 receptoru a kalmodulinu, určit toto vazebné místo a dále pak identifikovat aminokyseliny, které se na této vazbě podílejí. Na základě predikce homologního počítačového modelu jsme provedli bodové mutace aminokyselin z oblasti předpokládaného vazebného místa pro kalmodulin a s využitím měření steady-state anizotropie fluorescence jsme stanovili disociační konstanty u jednotlivých mutací rekombinantního proteinu
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0169371

     
     
Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.