0314785 - MBÚ 2009 RIV US eng J - Journal Article
Vomastek, Tomáš - Iwanicky, M. P. - Burack, W. R. - Tiwari, D. - Kumar, D. - Parsons, J. T. - Weber, M. J. - Nandicoori, V. K.
Extracellular Signal-Regulated Kinase 2 (ERK2) Phosphorylation Sites and Docking Domain on the Nuclear Pore Complex Protein Tpr Cooperatively Regulate ERK2-Tpr Interaction.
[Místa fosforylovaná mimobuněčným signálem regulovanou kinázou 2 (ERK2) a „Docking“ doména v proteinu Tpr complexu jaderného póru kooperativně regulují interakci ERK2 s Tpr.]
Molecular and Cellular Biology. Roč. 28, č. 22 (2008), s. 6954-6966. ISSN 0270-7306. E-ISSN 1098-5549
R&D Projects: GA AV ČR IAA500200716
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50200510
Keywords : erk * docking domain * cell growth
Subject RIV: EE - Microbiology, Virology
Impact factor: 5.942, year: 2008 ; AIS: 3.43, rok: 2008
DOI: https://doi.org/10.1128/MCB.00925-08

The ERK cascade is activated in response to a broad spectrum of extracellular signals and regulates many cellular responses, including cell growth, cell differentiation and cell motility. Identifying ERK substrates and understanding how those substrates alter cellular functions is central to understanding how these ubiquitously activated enzymes generate diverse biological responses. We identified the nuclear pore complex protein Tpr as new substrate and binding partner for ERK2. We mapped sites on Tpr for ERK2 phosphorylation and binding and demonstrated their functional interaction. The data provide direct evidence that a component of the nuclear pore complex is a bona fide substrate of ERK2 in vivo and that activated ERK2 stably associates with this substrate after phosphorylation

Signální dráha ERK převádí extracelulární signál v rozmanitou škálu specifických intracelulárních buněčných odpovědí jako je buněčné dělení, diferenciace a buněčný pohyb. Identifikace a charakterizace substrátů proteinkinázy ERK je nutná pro pochopení jak tato globálně aktivovaná proteinkináza reguluje rozličné buněčné děje. Protein Tpr, integrální součást komplexu jaderného póru, byl identifikován jako vazebný partner a substrát proteinkinázy ERK. Podařilo se identifikovat místa v proteinu Tpr, které jsou jak fosforylované ERK a které jsou zodpovědné za interakci Tpr s ERK a potvrdit jejich vzájemnou funkční závislost. Výsledky ukazují, že Tpr jakožto složka jaderného póru je substrátem proteinkinázy ERK a že aktivovaná proteinkináza ERK tvoří stabilní komplex s tímto proteinem
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0165180