Effect of C-547 (a novel acetylcholinesterase inhibitor) on AChE activity in striated and heart muscles

0312201 - FGÚ 2009 SK eng A - Abstract
Říčný, Jan - Nikolsky, E. E. - Petrov, K. A. - Vyskočil, František - Soukup, Tomáš
Effect of C-547 (a novel acetylcholinesterase inhibitor) on AChE activity in striated and heart muscles.
[Efekt C-547 (nový inhibitor acetylcholinesterázy) na AChE aktivitu v příčně pruhovaných a srdečních svalech.]
84. Fyziologické dni. Martin: Univerzita Komenského, 2008. s. 111-111.
[Fyziologické dny /84./. 06.02.2008-08.02.2008, Martin]
R&D Projects: GA ČR(CZ) GA304/05/0327; GA AV ČR(CZ) IAA5011411
Grant - others:Myores(XE) 511978
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50110509
Source of funding: R - Framework programmes of European Commission
Keywords : spo2 * skeletal muscles * acetylcholinesterase * heart
Subject RIV: FH - Neurology

Inhibition by 1,3-bis[5(diethyl-o-nitrobenzylammonio)pentyl]-6-methyluracil (C-547) on various acetylcholinesterase (AChE) molecular forms in extracts from diaphragm, heart and skeletal muscles was measured. Analysis of enzyme kinetics did not show any significant difference among individual molecular forms of AChE from soleus, EDL and diaphragm. AChE isolated from the heart was substantially more resistant to C-547 inhibition than that isolated from muscles, however this effect was due to high proportion of butyrylcholinesterase

Byla měřena aktivita různých molekulárních forem acetylcholinesterázy (AChE) v extraktech z bránice, srdce a kosterních svalů po inhibici 1,3-bis[5(diethyl-o-nitrobenzylammonio)pentyl]-6-methyluracilem (C-547). Analýza enzymové kinetiky neprokázala žádné signifikantní rozdíly mezi jednotlivými molekulárními formami AChE ze solelu, EDL a bránice. AChE izolovaná ze srdce byla mnohem resistentnější k inhibici C-547 než AChE extrahovaná z příčně pruhovaných svalů, avšak za tento rozdil byl odpovědný vysoký podíl butyrylcholinestrázy
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0163329