0309823 - BFÚ 2009 RIV DE eng J - Journal Article
Ostatná, Veronika - Kuralay, F. - Trnková, L. - Paleček, Emil
Constant current chronopotentiometry and voltammetry of native and denatured serum albumin at mercury and carbon electrodes.
[Chronopotenciometrie konstantním proudem a voltametrie nativního a denaturovaného serumalbuminu na rtuťových a uhlíkových elektrodách.]
Electroanalysis. Roč. 20, č. 13 (2008), s. 1406-1413. ISSN 1040-0397. E-ISSN 1521-4109
R&D Projects: GA AV ČR(CZ) IAA500040513; GA ČR(CZ) GA301/07/0490; GA ČR(CZ) GP202/07/P497; GA MŠMT(CZ) LC06035
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50040507; CEZ:AV0Z50040702
Keywords : albumin * chronopotentiometry * protein conformation
Subject RIV: BO - Biophysics
Impact factor: 2.901, year: 2008 ; AIS: 0.768, rok: 2008
DOI: https://doi.org/10.1002/elan.200804206

Chronopotentiometric peak H at mercury electrodes was shown as a sensitive tool for changes in protein conformation. The ratio between the heights of peak H of denatured and native BSA hBSAden/hBSAnat increased with more negative stripping current suggesting that the rate of potential change is important for discrimination between native and denatured BSA. Voltammetric peaks of BSA were less well developed and BSAden/BSAnat was much smaller. It was not possible to discriminate BSAden and BSAnat using carbon electrodes.

Chronopotenciometrický pík H na rtuťových elektrodách se osvědčil při detekci změn v konformaci bílkovin. Poměr výšky píku H denaturovaného a nativního BSA hBSAden/hBSAnat se zvyšoval s negativnějším rozpouštěcím proudem, což nasvědčuje tomu, že pro rozlišení nativního a denaturovaného BSA je důležitá rychlost potenciálové změny. Voltametrické píky BSA byly hůře vyvinuty a poměr BSAden/BSAnat byl mnohem menší Na uhlíkových elektrodách nebylo možné rozlišit mezi BSAden a BSAnat.
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0161856