A eukaryotic-type serine/threonine protein kinase StkP of Streptococcus pneumoniae acts as a dimer in vivo

0085739 - MBÚ 2008 RIV SIGLE US eng J - Journal Article
Pallová, Petra - Hercík, Kamil - Přenosilová, Lenka - Nováková, Linda - Branny, Pavel
A eukaryotic-type serine/threonine protein kinase StkP of Streptococcus pneumoniae acts as a dimer in vivo.
[Serin-threoninová proteinkinasa StkP eukaryotického typu Streptococcus pneumoniae působí v podmínkách in vivo jako dimer.]
Biochemical and Biophysical Research Communications. Roč. 355, - (2007), s. 526-530. ISSN 0006-291X. E-ISSN 1090-2104
R&D Projects: GA ČR GA204/02/1423
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50200510
Keywords : autophosphorylation * dimerization * serine/threonine protoein kinase
Subject RIV: EE - Microbiology, Virology
Impact factor: 2.749, year: 2007

Streptococcus pneumoniae carries a single Ser/Thr protein kinase gene stkP in its genome. Biochemical studies performed with recombinant StkP have revealed that this protein is a functional membrane-linked eukaryotic-type Ser/Thr protein kinase. Here, we demonstrate that the deletion of its extracellular domain negatively affects the stability of a core kinase domain. In contrast, the membrane anchored kinase domain and the full-length form of StkP were stable and capable of autophosphorylation. Furthermore, evidence is presented that StkP forms dimers through its transmembrane and extracellular domains

Streptococcus pneumoniae má ve svém genomu jediný gen kódujícíc serin-threoninovou proteinkinasu StkP. Biochemické studie provedené s rekombinantní StkP prokázaly, že tento protein je funkční membránovou serin-threoninovou proteinkinasou eukaryotického typu. Prokázali jsme, že delece její extracelulární domény negativně ovlivňuje stabilitu domény kinázové. Naopak, kinázová doména zakotvená v membráně a celá StkP jsou stabilní a schopné autofosforylace. Dále, StkP vytváří dimery skrze transmembránovou a extracelulární domény
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0148183