Dimerization of Streptococcus pneumoniae eukaryotic-type serine/threonine protein kinase is a prerequisite of its catalytic activity

0082744 - MBÚ 2007 RIV SIGLE FR eng C - Conference Paper (international conference)
Pallová, Petra - Přenosilová, Lenka - Nováková, Linda - Branny, Pavel
Dimerization of Streptococcus pneumoniae eukaryotic-type serine/threonine protein kinase is a prerequisite of its catalytic activity.
[Dimerizace Ser/Thr proteinkinasy eukaryotního typu Streptococcus pneumoniae je předpoklad její katalytické activity.]
ASM Conferences Streptococcal Genetics. Saint Malo: Verlag, 2006, s. 74-74.
[ASM Conferences Streptococcal Genetics. Saint Malo (FR), 18.06.2006-21.06.2006]
Grant - others:GA UK(CZ) 188/2004/B-BIO/PrF to LS; GA UK(CZ) 153/2006/B-BIO/PrF to PP
Institutional research plan: CEZ:AV0Z50200510
Keywords : streptococcus pneumoniae * protein kinase
Subject RIV: EE - Microbiology, Virology

To assess the role of distict protein domains we created the mutants of S. pneumoniae expressing the epitope labeled full-length and truncated forms of StkP. The mutants were prepared by allelic exchange. We propose that the deletion of C-terminal part of StkP including the transmembrane domain leads to the instability of the truncated protein. Anchoring of the kinase in the membrane resulted in the expression of stable protein with an autophosphorylation activity. We provide the evidence that both the transmembrane and the C-terminal domains possess a capacity to form dimers

Ve snaze určit roli jednotlivých domén jsme pomocí alelické výměny připravili mutantní kmeny S. pneumoniae exprimující epitopem (oligohistidin) značenou nezkrácenou a epitopem značené zkrácené formy StkP. Delece C-terminální části včetně transmembránové domény se projevila nestabilitou zkráceného proteinu. Ukotvení kinázové domény do membrány vedlo k expresi stabilního proteinu s autofosforylační aktivitou. Prokázali jsme, že jak transmembránová, tak i C-terminální doména se podílí na dimerizaci proteinu
Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0146221