Number of the records: 1  

FtsH-mediated repair of the Photosystem II complex in response to light stress

  1. 1.
    0022226 - MBÚ 2006 RIV SIGLE GB eng J - Journal Article
    Nixon, P. J. - Barker, M. - Boehm, M. - De Vries, M. - Komenda, Josef
    FtsH-mediated repair of the Photosystem II complex in response to light stress.
    [• FtsH-zprostředkovaná oprava komplexu fotosystému II jako odpověď na světelný stress v sinici Synechocystis PCC 6803.]
    Journal of Experimental Botany. Roč. 56, č. 411 (2005), s. 357-363. ISSN 0022-0957. E-ISSN 1460-2431
    R&D Projects: GA ČR GA203/04/0800; GA MŠMT LN00A141
    Institutional research plan: CEZ:AV0Z5020903
    Keywords : cyanobacteria * DegP/HtrA proteases * FtsH proteases
    Subject RIV: EE - Microbiology, Virology
    Impact factor: 3.336, year: 2005

    A common feature of light stress in plants, algae, and cyanobacteria is the light-induced damage to the photosystem II complex (PSII). A repair cycle operates to replace the damaged D1 polypeptide by a newly synthesized copy. As yet the molecular details of this physiologically important process remain obscure. The results are summarized here of recent mutagenesis experiments that were designed to assess the functional importance of the DegP/HtrA and FtsH protease families in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803. Based on these results a general model for PSII repair is suggested in which FtsH complexes alone are able to degrade damaged D1

    Společným rysem světelného stresu u rostlin, řas a sinic je světlem indukované poškození fotosystému II. Komplex je opravován v opravném cyklu založeném na výměně poškozené proteinové podjednotky D1. Molekulární detaily tohoto důležitého procesu zůstávají nejasné. Článek sumarizuje nedávné výsledky získané studiem mutantů sinice Synechocystis sp. PCC 6803 s modifikovanými geny kódujícími proteázy DegP/HtrA and FtsH. Na základě těchto výsledků je navržen obecný model opravy PSII za účasti FtsH jako výlučné proteázy schopné degradovat poškozený protein D1
    Permanent Link: http://hdl.handle.net/11104/0111007

     
     
Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.