Počet záznamů: 1

AGR2-AGR3 hetero-oligomeric complexes: Identification and characterization

SYSNO ASEP	0544110
Druh ASEP	J - Článek v odborném periodiku
Zařazení RIV	J - Článek v odborném periodiku
Poddruh J	Článek ve WOS
Název	AGR2-AGR3 hetero-oligomeric complexes: Identification and characterization
Tvůrce(i)	Černocká, Hana (BFU-R)_{RID, ORCID} Vońka, P. (CZ) Kasalová, Veronika (BFU-R)_ORCID Sommerová, L. (CZ) Vandová, V. (CZ) Hrstka, R. (CZ) Ostatná, Veronika (BFU-R)_{RID, ORCID}
Celkový počet autorů	7
Číslo článku	107808
Zdroj.dok.	Bioelectrochemistry. - : Elsevier - ISSN 1567-5394 Roč. 140, aug 2021 (2021)
Poč.str.	9 s.
Forma vydání	Online - E
Jazyk dok.	eng - angličtina
Země vyd.	CH - Švýcarsko
Klíč. slova	protein disulfide-isomerase ; gradient 2 protein ; anterior gradient-2 ; hydrogen evolution ; agr2 ; polylysine ; peptides
Vědní obor RIV	CE - Biochemie
Obor OECD	Biochemistry and molecular biology
CEP	GA18-18154S GA ČR - Grantová agentura ČR
Způsob publikování	Omezený přístup
Institucionální podpora	BFU-R - RVO:68081707
UT WOS	000663599500012
EID SCOPUS	85103759317
DOI	10.1016/j.bioelechem.2021.107808
Anotace	In this paper we compare electrochemical behavior of two homolog proteins, namely anterior gradient 2 (AGR2) and anterior gradient 3 (AGR3), playing an important role in cancer cell biology. The slight variation in their protein structures has an impact on protein adsorption and orientation at charged surface and also enables AGR2 and AGR3 to form heterocomplexes. We confirm interaction between AGR2 and AGR3 (i) in vitro by immunochemical and constant current chronopotentiometric stripping (CPS) analysis and (ii) in vivo by bioluminescence resonance energy transfer (BRET) assay. Mutation of AGR2 in dimerization domain (E60A) prevents development of wild type AGR2 dimers and also negatively affects interaction with wild type AGR3 as shown by CPS analysis. Beside new information about AGR2 and AGR3 protein including their joint interaction, our work introduces possible applications of CPS in bioanalysis of protein complexes, including those relatively unstable, but important in the cancer research.
Pracoviště	Biofyzikální ústav
Kontakt	Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244
Rok sběru	2022
Elektronická adresa	https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1567539421000712

Počet záznamů: 1