Počet záznamů: 1
Does polysaccharide glycogen behave as a promoter of amyloid fibril formation at physiologically relevant concentrations?
- 1.
SYSNO ASEP 0539969 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Does polysaccharide glycogen behave as a promoter of amyloid fibril formation at physiologically relevant concentrations? Tvůrce(i) Holubová, Monika (UMCH-V) ORCID, RID
Lobaz, Volodymyr (UMCH-V) RID, ORCID
Loukotová, Lenka (UMCH-V) RID, ORCID
Rabyk, Mariia (UMCH-V) RID, ORCID
Hromádková, Jiřina (UMCH-V) RID
Trhlíková, Olga (UMCH-V) RID, ORCID
Pechrová, Zdislava (UMCH-V)
Groborz, Ondřej (UMCH-V) ORCID, RID
Štěpánek, Petr (UMCH-V) RID, ORCID
Hrubý, Martin (UMCH-V) RID, ORCIDZdroj.dok. Soft Matter - ISSN 1744-683X
Roč. 17, č. 6 (2021), s. 1628-1641Poč.str. 14 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. GB - Velká Británie Klíč. slova glycogen ; amyloid fibrils ; chemical modification of polysacchaide Vědní obor RIV CD - Makromolekulární chemie Obor OECD Polymer science CEP LM2015064 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy GA19-01602S GA ČR - Grantová agentura ČR GA18-07983S GA ČR - Grantová agentura ČR Způsob publikování Omezený přístup Institucionální podpora UMCH-V - RVO:61389013 UT WOS 000620242000016 EID SCOPUS 85101150248 DOI 10.1039/D0SM01884H Anotace We investigated the influence of glycogen (GG), phytoglycogen (PG), mannan (MAN) and cinnamoyl-modified GG (GG-CIN) on amyloid fibril formation. We used hen egg-white lysozyme (HEWL) as a model system and amyloid beta peptide (1–42) (Aβ1–42) as an Alzheimer's disease-relevant system. For brief detection of fibrils was used thioflavin T (ThT) fluorescence assay and the results were confirmed by transmission electron microscopy (TEM). We also deal with the interaction of polysaccharides and HEWL with isothermal titration calorimetry (ITC) and dynamic light scattering (DLS). We found that all polysaccharides accelerated the formation of amyloid fibrils from both HEWL and Aβ1–42. At high but physiologically relevant concentrations of GG, amyloid fibril formation was extremely accelerated for HEWL. Therefore, on the basis of the herein presented in vitro data, we hypothesize, that dietary D-glucose intake may influence amyloid fibril formation not only by influencing regulatory pathways, but also by direct glycogen-amyloid precursor protein molecular interaction, as glycogen levels in tissues are highly dependent on D-glucose intake.
Pracoviště Ústav makromolekulární chemie Kontakt Eva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358 Rok sběru 2022 Elektronická adresa https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2021/SM/D0SM01884H#!divAbstract
Počet záznamů: 1