Počet záznamů: 1  

The intermembrane space protein Erv1 of Trypanosoma brucei is essential for mitochondrial Fe-S cluster assembly and operates alone

  1. 1.
    SYSNO ASEP0479062
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevThe intermembrane space protein Erv1 of Trypanosoma brucei is essential for mitochondrial Fe-S cluster assembly and operates alone
    Tvůrce(i) Haindrich, Alexander C. (BC-A)
    Boudova, M. (CZ)
    Vancová, Marie (BC-A) RID, ORCID
    Peña-Diaz, Priscila (BC-A) ORCID, RID
    Horáková, Eva (BC-A) RID, ORCID
    Lukeš, Julius (BC-A) RID, ORCID
    Celkový počet autorů6
    Zdroj.dok.Molecular and Biochemical Parasitology. - : Elsevier - ISSN 0166-6851
    Roč. 214, JUN (2017), s. 47-51
    Poč.str.5 s.
    Forma vydáníTištěná - P
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.NL - Nizozemsko
    Klíč. slovaTrypanosoma ; Erv1 ; Fe-S cluster assembly ; mitochondrion
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    Obor OECDBiochemistry and molecular biology
    CEPGA15-21974S GA ČR - Grantová agentura ČR
    GA16-18699S GA ČR - Grantová agentura ČR
    Institucionální podporaBC-A - RVO:60077344
    UT WOS000404795200006
    EID SCOPUS85017144077
    DOI10.1016/j.molbiopara.2017.03.009
    AnotaceSulfhydryl oxidase Erv1 is a ubiquitous and conserved protein of the mitochondrial intermembrane space that plays a role in the transport of small sulfur-containing proteins. In higher eukaryotes, Erv1 interacts with the mitochondrial import protein Mia40. However, Trypanosoma brucei lacks an obvious Mia40 homologue in its genome. Here we show by tandem affinity purification and mass spectrometry that in this excavate protist, Erv1 functions without a Mia40 homologue and most likely any other interaction partner. Down-regulation of TbErvl caused a reduction of the mitochondrial membrane potential already within 24 h to less than 50% when compared with control cells. The depletion of TbErv1 was accompanied by accumulation of trCOIV precursor, with a concomitant reduction of aconitase activity both in the cytosol and mitochondrion. Overall, TbErv1 seems to have a role in the mitochondrial translocation and Fe-S cluster assembly in the organelle. (C) 2017 Elsevier B.V. All rights reserved.
    PracovištěBiologické centrum (od r. 2006)
    KontaktDana Hypšová, eje@eje.cz, Tel.: 387 775 214
    Rok sběru2018
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.