Počet záznamů: 1  

Structural characterization of CAS SH3 domain selectivity and regulation reveals new CAS interaction partners

  1. 1.
    SYSNO ASEP0478474
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevStructural characterization of CAS SH3 domain selectivity and regulation reveals new CAS interaction partners
    Tvůrce(i) Gemperle, J. (CZ)
    Hexnerová, Rozálie (UOCHB-X) ORCID, RID
    Lepšík, Martin (UOCHB-X) RID, ORCID
    Těšina, Petr (UOCHB-X)
    Dibus, M. (CZ)
    Novotný, M. (CZ)
    Brábek, J. (CZ)
    Veverka, Václav (UOCHB-X) RID, ORCID
    Rösel, D. (CZ)
    Číslo článku8057
    Zdroj.dok.Scientific Reports - ISSN 2045-2322
    Roč. 7, Aug 14 (2017)
    Poč.str.18 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovafocal adhesion kinase ; Src-transformed cells ; tyrosine phosphorylation
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    Obor OECDBiochemistry and molecular biology
    CEPGBP208/12/G016 GA ČR - Grantová agentura ČR
    LO1304 GA MŠk - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    Institucionální podporaUOCHB-X - RVO:61388963
    UT WOS000407559800024
    EID SCOPUS85027462937
    DOI10.1038/s41598-017-08303-4
    AnotaceCAS is a docking protein downstream of the proto-oncogene Src with a role in invasion and metastasis of cancer cells. The CAS SH3 domain is indispensable for CAS-mediated signaling, but structural aspects of CAS SH3 ligand binding and regulation are not well understood. Here, we identified the consensus CAS SH3 binding motif and structurally characterized the CAS SH3 domain in complex with ligand. We revealed the requirement for an uncommon centrally localized lysine residue at position +2 of CAS SH3 ligands and two rather dissimilar optional anchoring residues, leucine and arginine, at position +5. We further expanded the knowledge of CAS SH3 ligand binding regulation by manipulating tyrosine 12 phosphorylation and confirmed the negative role of this phosphorylation on CAS SH3 ligand binding. Finally, by exploiting the newly identified binding requirements of the CAS SH3 domain, we predicted and experimentally verified two novel CAS SH3 binding partners, DOK7 and GLIS2.
    PracovištěÚstav organické chemie a biochemie
    Kontaktasep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434
    Rok sběru2018
    Elektronická adresahttps://www.nature.com/articles/s41598-017-08303-4
Počet záznamů: 1