Počet záznamů: 1  

The C-terminal domain of Brd2 is important for chromatin interaction and regulation of transcription and alternative splicing

  1. 1.
    SYSNO ASEP0422977
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevThe C-terminal domain of Brd2 is important for chromatin interaction and regulation of transcription and alternative splicing
    Tvůrce(i) Hnilicová, Jarmila (UMG-J)
    Hozeifi, Samira (UMG-J)
    Stejskalová, Eva (UMG-J)
    Dušková, Eva (UMG-J)
    Poser, I. (DE)
    Humpolíčková, Jana (UFCH-W) RID
    Hof, Martin (UFCH-W) RID, ORCID
    Staněk, David (UMG-J) RID
    Zdroj.dok.Molecular Biology of the Cell - ISSN 1059-1524
    Roč. 24, č. 22 (2013), s. 3557-3568
    Poč.str.12 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaBrd2 ; alternative splicing ; chromatin
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    Vědní obor RIV – spolupráceÚstav fyzikální chemie J.Heyrovského - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    CEPKAN200520801 GA AV ČR - Akademie věd
    GAP305/10/0424 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GBP208/12/G016 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GBP305/12/G034 GA ČR - Grantová agentura ČR
    Institucionální podporaUMG-J - RVO:68378050 ; UFCH-W - RVO:61388955
    UT WOS000328124600007
    DOI10.1091/mbc.E13-06-0303
    AnotaceBrd2 is a member of the bromodomain extra terminal (BET) protein family, which consists of four chromatin-interacting proteins that regulate gene expression. Each BET protein contains two N-terminal bromodomains, which recognize acetylated histones, and the C-terminal protein-protein interaction domain. Using a genome-wide screen, we identify 1450 genes whose transcription is regulated by Brd2. In addition, almost 290 genes change their alternative splicing pattern upon Brd2 depletion. Brd2 is specifically localized at promoters of target genes, and our data show that Brd2 interaction with chromatin cannot be explained solely by histone acetylation. Using coimmunoprecipitation and live-cell imaging, we show that the C-terminal part is crucial for Brd2 association with chromatin. Live-cell microscopy also allows us to map the average binding time of Brd2 to chromatin and quantify the contributions of individual Brd2 domains to the interaction with chromatin. Finally, we show that bromodomains and the C-terminal domain are equally important for transcription and splicing regulation, which correlates with the role of these domains in Brd2 binding to chromatin.
    PracovištěÚstav molekulární genetiky
    KontaktNikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217
    Rok sběru2014
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.