Počet záznamů: 1  

Evidence for the presence of proteolytically active secreted aspartic proteinase 1 of Candida parapsilosis in the cell wall

  1. 1.
    SYSNO ASEP0369816
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevEvidence for the presence of proteolytically active secreted aspartic proteinase 1 of Candida parapsilosis in the cell wall
    Tvůrce(i) Vinterová, Zuzana (UOCHB-X)
    Šanda, Miloslav (UOCHB-X)
    Dostál, Jiří (UOCHB-X) RID, ORCID
    Hrušková-Heidingsfeldová, Olga (UOCHB-X) RID, ORCID
    Pichová, Iva (UOCHB-X) RID, ORCID
    Celkový počet autorů5
    Zdroj.dok.Protein Science. - : Wiley - ISSN 0961-8368
    Roč. 20, č. 12 (2011), s. 2004-2012
    Poč.str.9 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaCandida parapsilosis ; secreted aspartic proteinases ; Sapp1p ; cell wall ; biotin ; proteolytic activity
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    CEPLC531 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    GA310/09/1945 GA ČR - Grantová agentura ČR
    CEZAV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011)
    UT WOS000297462400006
    DOI10.1002/pro.744
    AnotaceWe found that Sapp1p of C. parapsilosis displays enzyme activity prior to secretion, and therefore, it is probably fully folded within the upper layer of the cell wall. The positioning of cell surface-associated Sapp1p was detected by cell wall protein labeling using biotinylation agents, extraction of cell wall proteins by beta-mercaptoethanol, immunochemical detection, and mass spectrometry analysis. The retaining of Sapp1p in the cell wall is not a totally random process and pathogenic yeasts might use this cell-associated proteinase activity to enhance degradation of appropriate substrates.
    PracovištěÚstav organické chemie a biochemie
    Kontaktasep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434
    Rok sběru2012
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.