Počet záznamů: 1
Ligand Conformational and Solvation/Desolvation Free Energy in Protein-Ligand Complex Formation
- 1.
SYSNO ASEP 0367993 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Ligand Conformational and Solvation/Desolvation Free Energy in Protein-Ligand Complex Formation Tvůrce(i) Kolář, Michal (UOCHB-X) RID, ORCID
Fanfrlík, Jindřich (UOCHB-X) RID, ORCID
Hobza, Pavel (UOCHB-X) RID, ORCIDCelkový počet autorů 3 Zdroj.dok. Journal of Physical Chemistry B. - : American Chemical Society - ISSN 1520-6106
Roč. 115, č. 16 (2011), s. 4718-4724Poč.str. 7 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova solvation free energy ; SMD ; HIV protease inhibitors Vědní obor RIV CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie CEP LC512 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy GAP208/11/0295 GA ČR - Grantová agentura ČR CEZ AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) UT WOS 000289697300020 DOI 10.1021/jp2010265 Anotace In this study, an extensive sampling of the conformational space of nine HIV-1 protease inhibitors was performed to estimate the uncertainty with which a single-conformation scoring scheme approximates the protein-ligand binding free energy. The SMD implicit solvation energy and gas-phase PM6-DH2 energy were calculated for a set of 1600 conformations of each ligand. The probability density functions of the energies were compared with the values obtained from the single-conformation approach and from a short ab initio molecular dynamics simulation. The relative uncertainty in the score within the set of nine inhibitors was calculated to be 3.5 kcal/mol and 2.7 kcal/mol for the single-conformation and short dynamics, respectively, which provides a valuable insight into the precision of rigid models in computer-aided drug design. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434 Rok sběru 2012
Počet záznamů: 1