Počet záznamů: 1  

Applications of phasor plots to in vitro protein studies

  1. 1.
    SYSNO ASEP0367712
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevApplications of phasor plots to in vitro protein studies
    Tvůrce(i) James, N. G. (US)
    Ross, J. A. (US)
    Štefl, Martin (UFCH-W)
    Jameson, D. M. (US)
    Zdroj.dok.Analytical Biochemistry. - : Elsevier - ISSN 0003-2697
    Roč. 410, č. 1 (2011), s. 70-76
    Poč.str.7 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaprotein fluorescence ; kinetics ; lifetimes
    Vědní obor RIVCF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    CEPLC06063 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    CEZAV0Z40400503 - UFCH-W (2005-2011)
    UT WOS000286711300011
    DOI10.1016/j.ab.2010.11.011
    AnotaceIn a recent article, we described the application of phasor analysis to fluorescence intensity decay data on in vitro samples. As detailed in that article, this method provides researchers with a simple graphical method for viewing lifetime data that can be used to quantify individual components of a mixture as well as to identify excited state reactions. In the current article, we extend the use of in vitro phasor analysis to intrinsic protein fluorescence. We show how alterations in the excited state properties of tryptophan residues are easily visualized using the phasor method. Specifically, we demonstrate that protein-ligand and protein-protein interactions can result in unique shifts in the location of phasor points, indicative of protein conformational changes. Application of the method to a rapid kinetic experiment is also shown.
    PracovištěÚstav fyzikální chemie J.Heyrovského
    KontaktMichaela Knapová, michaela.knapova@jh-inst.cas.cz, Tel.: 266 053 196
    Rok sběru2012
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.