Počet záznamů: 1  

Enzymatic characterization and molecular modeling of an evolutionarily interesting fungal β-N-acetylhexosaminidase

  1. 1.
    SYSNO ASEP0366613
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevEnzymatic characterization and molecular modeling of an evolutionarily interesting fungal β-N-acetylhexosaminidase
    Tvůrce(i) Ryšlavá, H. (CZ)
    Kalendová, A. (CZ)
    Doubnerová, V. (CZ)
    Skočdopol, P. (CZ)
    Kumar, V. (CZ)
    Kukačka, Z. (CZ)
    Pompach, Petr (MBU-M) RID
    Vaněk, Ondřej (MBU-M)
    Slámová, Kristýna (MBU-M) RID
    Bojarová, Pavla (MBU-M)
    Kulik, Natallia (UEK-B) RID
    Ettrich, Rüdiger (UEK-B) RID
    Křen, Vladimír (MBU-M) RID
    Bezouška, Karel (MBU-M)
    Zdroj.dok.FEBS Journal - ISSN 1742-464X
    Roč. 278, č. 14 (2011), s. 2469-2484
    Poč.str.16 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovadeglycosylation ; enzyme kinetics ; hexosaminidase
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    CEPLC06010 GA MŠk - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    1M0505 GA MŠk - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    GA303/09/0477 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GP203/09/P024 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GD305/09/H008 GA ČR - Grantová agentura ČR
    CEZAV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011)
    AV0Z60870520 - UEK-B (2005-2011)
    UT WOS000292932700007
    DOI10.1111/j.1742-4658.2011.08173.x
    AnotaceFungal b-N-acetylhexosaminidases are inducible extracellular enzymes with many biotechnological applications. The enzyme from Penicillium oxalicum has unique enzymatic properties despite its close evolutionary relationship with other fungal hexosaminidases. It has high GalNAcase activity, tolerates substrates with the modified N-acyl group better and has some other unusual catalytic properties. In order to understand these features, we performed isolation, biochemical and enzymological characterization, molecular cloning and molecular modelling. The native enzyme is composed of two catalytic units (65 kDa each) and two propeptides (15 kDa each), yielding a molecular weight of 160 kDa
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2012