Počet záznamů: 1  

Molecular architecture of mouse activating NKR-P1 receptors

  1. 1.
    SYSNO ASEP0363604
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevMolecular architecture of mouse activating NKR-P1 receptors
    Tvůrce(i) Kolenko, Petr (UMCH-V) RID
    Rozbeský, Daniel (MBU-M)
    Vaněk, Ondřej (MBU-M)
    Kopecký, V. Jr. (CZ)
    Hofbauerová, Kateřina (MBU-M) ORCID
    Novák, Petr (MBU-M) RID, ORCID
    Pompach, Petr (MBU-M) RID, ORCID
    Hašek, Jindřich (UMCH-V) RID
    Skálová, Tereza (UMCH-V) RID
    Bezouška, Karel (MBU-M)
    Dohnálek, Jan (UMCH-V) RID
    Zdroj.dok.Journal of Structural Biology. - : Elsevier - ISSN 1047-8477
    Roč. 175, č. 3 (2011), s. 434-441
    Poč.str.8 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaNK cell ; C-type lectin-like receptor ; X-ray structure
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    CEP1M0505 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    GA303/09/0477 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GD305/09/H008 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GA305/07/1073 GA ČR - Grantová agentura ČR
    GAP207/10/1040 GA ČR - Grantová agentura ČR
    KJB101120805 GA AV ČR - Akademie věd
    CEZAV0Z40500505 - UMCH-V (2005-2011)
    AV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011)
    UT WOS000293807000019
    DOI10.1016/j.jsb.2011.05.001
    AnotaceReceptors belonging to NKR-P1 family and their specific Clr ligands form an alternative missing self recognition system critical in immunity against tumors and viruses, elimination of tumor cells subjected to genotoxic stress, activation of T cell dependent immune response, and hypertension. The three-dimensional structure of the extracellular domain of the mouse natural killer (NK) cell receptor mNKR-P1Aex has been determined by X-ray diffraction. The core of the C-type lectin domain (CTLD) is homologous to the other CTLD receptors whereas one quarter of the domain forms an extended loop interacting tightly with a neighboring loop in the crystal. This domain swapping mechanism results in a compact interaction interface. A second dimerization interface resembles the known arrangement of other CTLD NK receptors. A functional dimeric form of the receptor is suggested, with the loop, evolutionarily conserved within this family, proposed to participate in interactions with ligands.
    PracovištěÚstav makromolekulární chemie
    KontaktEva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358
    Rok sběru2012
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.