Počet záznamů: 1
Structure of the mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate-recognition domain reveals the mechanism of oligosaccharide recognition
- 1.
SYSNO ASEP 0359104 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Structure of the mouse galectin-4 N-terminal carbohydrate-recognition domain reveals the mechanism of oligosaccharide recognition Překlad názvu Struktura N-terminální domény myšího galectinu-4 odhaluje mechanismus rozpoznávání oligosacharidů Tvůrce(i) Krejčiříková, Veronika (UMG-J)
Pachl, Petr (UMG-J)
Fábry, Milan (UMG-J) RID
Malý, Petr (BTO-N) RID, ORCID
Řezáčová, Pavlína (UOCHB-X) RID, ORCID
Brynda, Jiří (UMG-J) RIDZdroj.dok. Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography. - : WILEY-BLACKWELL - ISSN 0907-4449
Roč. 67, Pt3 (2011), 204-211Poč.str. 8 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. DK - Dánsko Klíč. slova S-type lectins ; carbohydrate binding ; molecular recognition Vědní obor RIV EB - Genetika a molekulární biologie CEP GA203/09/0820 GA ČR - Grantová agentura ČR GA304/03/0090 GA ČR - Grantová agentura ČR GA301/07/0600 GA ČR - Grantová agentura ČR CEZ AV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011) AV0Z50520701 - BTO-N (2007-2013) AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) UT WOS 000287864400007 DOI 10.1107/S0907444911004082 Anotace Galectin-4, a member of the tandem-repeat subfamily of galectins, participates in cell-membrane interactions and plays an important role in cell adhesion and modulation of immunity and malignity. The oligosaccharide specificity of the mouse galectin-4 carbohydrate-recognition domains (CRDs) has been reported previously. In this work, the structure and binding properties of the N-terminal domain CRD1 were further investigated and the crystal structure of CRD1 in complex with lactose was determined at 2.1 Ǻ resolution. The lactose-binding affinity was characterized by fluorescence measurements and two lactose-binding sites were identified: a high-affinity site with a Kd value in the micromolar range (Kd1 = 600 ± 70 mM) and a low-affinity site with Kd2 = 28 ± 10 mM. Pracoviště Ústav molekulární genetiky Kontakt Nikol Škňouřilová, nikol.sknourilova@img.cas.cz, Tel.: 241 063 217 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1