Počet záznamů: 1  

Crystallization and preliminary crystallographic characterization of the iron-regulated outer membrane lipoprotein FrpD from Neisseria meningitidis

  1. 1.
    SYSNO ASEP0354275
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevCrystallization and preliminary crystallographic characterization of the iron-regulated outer membrane lipoprotein FrpD from Neisseria meningitidis
    Tvůrce(i) Sviridova, E. (CZ)
    Bumba, Ladislav (MBU-M) RID, ORCID
    Řezáčová, Pavlína (UMG-J) RID
    Procházková, Kateřina (UOCHB-X)
    Kavan, Daniel (MBU-M) RID, ORCID
    Bezouška, Karel (MBU-M)
    Kutý, Michal (UEK-B)
    Šebo, Peter (MBU-M) RID, ORCID
    Kutá-Smatanová, Ivana (UEK-B) RID
    Zdroj.dok.Acta Crystallographica Section F-Structural Biology and Crystallization Communications. - : Wiley - ISSN 1744-3091
    Roč. 66, - (2010), s. 1119-1123
    Poč.str.5 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovaFe-regulated protein D ; iron-regulated proteins ; outer membrane lipoproteins
    Vědní obor RIVEC - Imunologie
    CEPLC06010 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    GP310/06/P150 GA ČR - Grantová agentura ČR
    CEZAV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011)
    AV0Z50520514 - UMG-J (2005-2011)
    AV0Z60870520 - UEK-B (2005-2011)
    AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011)
    UT WOS000281635600035
    DOI10.1107/S174430911003215X
    AnotaceFe-regulated protein D (FrpD) is a Neisseria meningitidis outer membrane lipoprotein that may be involved in the anchoring of the secreted repeat in toxins (RTX) protein FrpC to the outer bacterial membrane. However, the function and biological roles of the FrpD and FrpC proteins remain unknown. Native and selenomethionine-subsituted variants of recombinant FrpD43-271 protein were crystalized using the sitting-drop vapour-diffusion method. Diffraction data were collected to a resolution of 2.25 Å for native FrpD43-271 protein and to a resolution of 2.00 Å for selenomethionine-subsitute FrpD43-271 (SeMet FrpD43-271 ) protein. The crystals of native FrdP43-271 protein belonged to the hexagonal space group P62 or P64, while the crystals of SeMet FrpD43-271 protein belonged to the primitive orthorhombic space group P212121
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2011
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.