Počet záznamů: 1  

Structure of the catalytic domain of the human mitochondrial Lon protease: Proposed relation of oligomer formation and activity

  1. 1.
    SYSNO ASEP0352899
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevStructure of the catalytic domain of the human mitochondrial Lon protease: Proposed relation of oligomer formation and activity
    Tvůrce(i) García-Nafría, J. (GB)
    Ondrovičová, G. (SK)
    Blagova, E. (GB)
    Levdikov, V. M. (GB)
    Bauer, J. A. (SK)
    Suzuki, C. K. (US)
    Kutejová, Eva (MBU-M) RID
    Wilkinson, A. J. (GB)
    Wilson, K. S. (GB)
    Zdroj.dok.Protein Science. - : Wiley - ISSN 0961-8368
    Roč. 19, č. 5 (2010), s. 987-999
    Poč.str.13 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaATP-dependent protease ; Lon protease ; catalytic dyad
    Vědní obor RIVCE - Biochemie
    CEZAV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011)
    UT WOS000277279500008
    DOI10.1002/pro.376
    AnotaceATP-dependent proteases are crucial for cellular homeostasis. By degrading short-lived regulatory proteins, they play an important role in the control of many cellular pathways and, through the degradation of abnormally misfolded proteins, protect the cell from a buildup of aggregates. Disruption or disregulation of mammalian mitochondrial Lon protease leads to severe changes in the cell, linked with carcinogenesis, apoptosis, and necrosis
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2011
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.