Počet záznamů: 1
Structure of the catalytic domain of the human mitochondrial Lon protease: Proposed relation of oligomer formation and activity
- 1.
SYSNO ASEP 0352899 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Structure of the catalytic domain of the human mitochondrial Lon protease: Proposed relation of oligomer formation and activity Tvůrce(i) García-Nafría, J. (GB)
Ondrovičová, G. (SK)
Blagova, E. (GB)
Levdikov, V. M. (GB)
Bauer, J. A. (SK)
Suzuki, C. K. (US)
Kutejová, Eva (MBU-M) RID
Wilkinson, A. J. (GB)
Wilson, K. S. (GB)Zdroj.dok. Protein Science. - : Wiley - ISSN 0961-8368
Roč. 19, č. 5 (2010), s. 987-999Poč.str. 13 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova ATP-dependent protease ; Lon protease ; catalytic dyad Vědní obor RIV CE - Biochemie CEZ AV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011) UT WOS 000277279500008 DOI 10.1002/pro.376 Anotace ATP-dependent proteases are crucial for cellular homeostasis. By degrading short-lived regulatory proteins, they play an important role in the control of many cellular pathways and, through the degradation of abnormally misfolded proteins, protect the cell from a buildup of aggregates. Disruption or disregulation of mammalian mitochondrial Lon protease leads to severe changes in the cell, linked with carcinogenesis, apoptosis, and necrosis Pracoviště Mikrobiologický ústav Kontakt Eliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1